Définition et quelques chiffres

La phobie du dentiste est une maladie. C’est « une terreur irraisonnée de l’acte dentaire ». Ce n’est en aucun cas un caprice ou une simple crainte. D’après des statistiques, il y aurait 10% de la population mondiale atteinte par cette phobie. Il existe un test afin de mesurer cette peur incontrôlable du dentiste : le PhobieSelbstTest ou PST. Les personnes atteignant plus de 38 points au test sont considérées comme atteintes par cette phobie. D’après les résultats de ce test, datant déjà de 2007, 59% des personnes ayant plus de 38 points se situent dans la tranche d’âge des 25-45 ans. De même, les personnes atteintes par cette phobie, sont contrairement à ce que l’on pourrait croire, majoritairement des femmes. Mais cette dernière donnée reste controversée car un élément frappant est à ajouter à l’équation. Beaucoup de participants au test ne précisent pas leur sexe. De plus, ce test n’est pas le meilleur. Beaucoup de patients disent souvent qu’ils donneraient une valeur différente selon leur situation.

Sur le plan physique

À force de ne plus aller chez le dentiste et de ne pas recevoir de soin, la dentition se détériore. Les caries apparaissent, les dents cassées ne sont pas soignées. Les rages de dents sont très fréquemment présentes et d’autres maladies peuvent se développer telles que la gingivite, la parodontite ou encore la récession gingivale. Pour les enfants stomatophobes, les conséquences sont plus graves encore, on ira jusqu’à parler de délabrement dentaire. Les dents de lait se dégradent ce qui engendre un mauvais développement de la mâchoire. Ce mauvais développement de la mâchoire entraîne par la suite un déficit de croissance, ce qui est la cause directe de malocclusions. Par ailleurs, ces dernières sont difficilement soignables une fois l’enfant devenu adulte.

Beaucoup utilisent toutes sortes de techniques afin d’apaiser la douleur. Les AINS sont les médicaments le plus couramment utilisés. La plupart des stomatophobes favorise les aliments froids qui n’ont pas besoin d’être mâchés pour ne pas trop souffrir lors du repas. Pour apaiser la douleur, certains vont boire un verre d’eau froide et garder l’eau dans la bouche pendant quelques temps, d’autres vont se mettre une compresse de glace sur la joue. Lorsque la douleur est vraiment intense et trop insupportable, certains iront même jusqu’à se piquer la gencive douloureuse avec leur ongle ou se mette en position fœtale dans le noir et le silence afin de se concentrer sur la douleur et de la minimiser tout en prenant des médicaments. Certains atteignent même le stade de névralgie.

Sur le plan moral et social

Cette douleur est réellement handicapante pour les stomatophobes. Elle empêche de manger, parfois même de parler et de sourire. D’autre part, par manque de soin, les dents se dégradent. Ces personnes vont même jusqu’à éviter d’ouvrir la bouche. Elles n’osent donc plus parler, ni rire ou même sourire. Elles évitent tout contact, elles s’interdisent les soirées entre amis, et refusent d’aller au cinéma ou d’avoir une relation. Elles ont donc de moins en moins de vie sociale car elles ont honte de leurs dents. En effet, avoir une mauvaise dentition est considéré, de nos jours, comme un manque d’hygiène.

Les traitements

Malheureusement, il existe peu d’experts ou de spécialistes dentistes pour « gérer » les patients stomatophobes. On en compte seulement une petite dizaine dans le monde. Dont la plupart est d’ailleurs en Allemagne. Il existe tout de même quelques traitements pour ceux souhaitant tout de même recevoir des soins et aller chez le médecin.

Tout d’abord recevoir un suivi thérapeutique peut être un premier pas, que ce soit par un psychologue, un psychiatre ou même une personne de l’entourage qui est rassurante et en qui les malades ont confiance. Avant de se rendre chez le dentiste, certains prendrons des anxiolytiques. D’autres ont recours à l’hypnose ou à l’acupuncture.

Pour les enfants, il existe un gaz à inhaler qui est composé à 50% de gaz hilarant et à 50% d’oxygène. Il est généralement utilisé pour de courtes interventions. Il amène à la relaxation et a aussi un effet d’anxiolytique et d’antalgique.

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Le pharmacien n’a pas seulement la fonction de conseiller, il est également le spécialiste des médicaments et son aide est très précieuse dans le milieu médical. En effet, de par des études très spécifiques, il connait chaque médicament ainsi que leurs effets et leur mode d’utilisation. Il a ainsi une très grande responsabilité vis-à-vis d’un patient ou du client à qui il va vendre son produit et n’a, par conséquent, pas le droit à l’erreur. Ainsi, le pharmacien est à la fois un commercial et un spécialiste. Il possède un grand sens des responsabilités et ne doit en aucun cas se laisser corrompre ni abuser.

Conseiller et psychologue

Si le pharmacien ne peut faire d’ordonnance ni de prescription, il est surtout et avant tout un conseiller avisé et parfois psychologue à ses heures. Certaines personnes ne viennent que pour parler de leurs petits problèmes (comme chez le coiffeur !) et avoir une personne amicale à qui parler. D’autres auront seulement besoin d’un petit renseignement.

Le conseil bientôt rémunéré ?

Les compétences du pharmacien seront bientôt élargies et les salaires seront revus à la hausse. En effet, en plus de délivrer des médicaments, il va étendre son rôle de conseiller en mettant notamment l’accent sur la prévention et le suivi des patients. L’entretien thérapeutique assurera ainsi un meilleur accompagnement médical des patients.

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Cette directive a également fait l’objet d’un accord avec les syndicats en pharmacie avec un objectif de 85% de substitution des médicaments de marque par des génériques d’ici la fin de l’année. Les pharmaciens pourront ainsi proposer le changement à leurs patients sauf en cas de mention expresse NS (Non Substituable) rédigée par le médecin sur la prescription. Des sanctions sont également prévues pour les pharmacies récalcitrantes à ce changement, comme un déconventionnement temporaire. Ceci signifierait que les pharmacies ne pourraient plus pratiquer le tiers payant. On imagine d’ors et déjà les conséquences pour la clientèle.

Projet de bio-génériques d’anticorps monoclonaux

Les anticorps monoclonaux sont des anticorps reconnaissant le même épitope car issus d’une seule lignée de plasmocytes, provenant d’une seule cellule. Ils sont le produit d’une fusion entre un lymphocyte B et une cellule cancéreuse, un myélome.

Biogen, une entreprise américaine s’est récemment lancée dans les génériques bio-similaires d’anticorps monoclonaux. Dans le même temps, le groupe Merck & Co, qui avait débuté ce projet, a annoncé, en partenariat avec le groupe Parexel, le développement de 5 génériques bio-similaires, en phase 3 de développement clinique en 2012. Tout comme en France, les Etats-Unis ont évalué des économies possibles grâce à la consommation des bio génériques, d’un ordre de 6 milliards de dollars sur les dépenses de santé en 2018.

Nouvelle perspective

Ces deux nouvelles que sont la hausse de la consommation de génériques par les particuliers et les nouveaux projets des entreprises du secteur pour créer des bio-génériques d’anticorps monoclonaux prouvent les nouvelles perspectives du secteur. Les fournisseurs d’anticorps devront désormais s’adapter aux régulations publiques et surtout innover dans leurs projets.

Dans le même temps, ces deux actualités pourront donner un nouvel espoir aux chercheurs qui utilisent les différents anticorps en ligne pour de multiples recherches.

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Le mélanome est une tumeur maligne, autrement dit un cancer, impliquant les mélanocytes. Ces dernières sont des cellules présentes principalement dans votre peau mais également au niveau d’autres tissus tels que les intestins et les yeux. Elles ont pour fonction de synthétiser la mélanine, pigment qui donne la couleur de votre peau.

Une organisation canadienne, David Cornfield Melanoma Fund (A place for all those whose lives have been touched by melanoma), qui a pour but de prévenir le mélanome, a lancée une campagne de sensibilisation via une magnifique vidéo « Dear 16-year-old Me » postée sur youtube en mai dernier. Je vous laisse la découvrir ci-dessous :

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L’Établissement Français du Sang est l’opérateur civil unique de la transfusion en France, depuis sa création le 1^er janvier 2000. Il est né en application de la loi du 1^er juillet 1998 et a alors été placé sous la tutelle du ministère en charge de la Santé.

Le rôle de l’EFS est, d’une part d’assurer le lien entre la générosité des donneurs bénévoles et les besoins des malades en produits sanguins, et d’autre part de garantir la sécurité des transfusions comprenant les dons de sang, plasma et plaquettes. Les transfusions contribuent à soigner plus d’un million de malades chaque année, grâce à la répartition sur l’ensemble du territoire (dont DOM) des 17 établissements régionaux, des 153 sites de collectes et des 40 000 collectes mobiles.

L’EFS gère ainsi les activités de collecte, de préparation, de qualification, et de distribution des produits sanguins labiles, et fournit plus de 1900 établissements de santé (hôpitaux et cliniques) partout en France. Il assure également l’approvisionnement en plasma du Laboratoire français du Fractionnement et des Biotechnologies (LFB) qui fabrique les médicaments dérivés du sang.
Au-delà de son cœur de métier, l’EFS mène des activités thérapeutiques et des activités de recherche dans des domaines innovants, comme l’ingénierie et la thérapie cellulaires et tissulaires.

Pour information, en France, le don du sang est régi par les principes fondateurs de la transfusion sanguine (loi du 21 juillet 1952) préciser le titre de loi :
– L’anonymat : l’identité du donneur et du receveur, ainsi que les données attenantes, sont seulement connues de l’EFS.
– Le bénévolat : le don de sang ne peut être rémunéré sous quelque forme que ce soit.
– Le volontariat : acte librement consenti, le don de sang n’est soumis à aucune contrainte.
– La gratuité : le sang et les produits sanguins ne sont pas source de profit.

L’EFS défend et promeut, en Europe et dans le monde, le modèle éthique du don de sang.

Sources

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« Selon l’OMS 30% des médicaments qui circulent dans les pays en voies de développement sont falsifiés. » En effet, cette tromperie touche principalement les pays pauvres, mais ce ne sont pas les seuls. Comme partout les particuliers pensent faire des économies et actuellement d’autant plus à cause de la crise dans laquelle la France a été plongée les derniers mois.

La croissance importante des ventes sur internet des dernières années favorise ces ventes illégales, les « colis piégés » passant très souvent inaperçu dans la masse. D’après Blandine Savrda, commissaire de l’exposition « La vraie expo qui parle du faux » qui était exposée jusqu’au 13 févriers dernier à la Cité des sciences : « 50% des médicaments vendus sur internet sont des contrefaçons ».

On peut alors se demander comment sensibiliser tout un chacun des risques encourus afin d’éviter tout risque inutile. Voici quelques vidéos, dont certaines de laboratoires pharmaceutiques, qui peuvent se féliciter d’adopter, pour chacune d’entre elles, des méthodes particulièrement convaincantes : tragédie, humour, dégout, etc.

Voici un reportage plus concret de la contrefaçon de médicaments en France (vidéo Doctissimo) :

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• I) Structure et synthèse des microfilaments d’actine
  • 1) Caractéristiques structurales des microfilaments d’actine
  • 2) Mécanismes de synthèse des microfilaments d’actine
  • 3) Modulation chimique des réactions de polymérisation et dépolymérisation
• II) Organisations des microfilaments d’actine dans la cellule
  • 1) Protéines de fixation aux monomères d’actine
  • 2) Protéines de stabilisation des microfilaments d’actine
    • a) Stabilisation des microfilaments d’actine en faisceaux
    • b) Stabilisation des microfilaments d’actine en réseaux
  • 3) Protéines de fragmentation des microfilaments d’actine
• III) Fonction des microfilaments d’actine dans la cellule
  • 1) Fonction des microfilaments d’actine
  • 2) Fonction des faisceaux larges d’actine
  • 3) Fonction des faisceaux serrés d’actine
• IV) Les microfilaments d’actine dans les cellules musculaires striées
  • 1) Structure des sarcomères au microscope électronique
  • 2) Composition protéique des sarcomères

Les microfilaments d’actine sont les éléments les plus abondants du cytosquelette cellulaire. On en distingue plusieurs types suivant leur localisation :

• L’actine α est présente au niveau de cellules musculaires striées et lisses.
• L’actine β et l’actine γ sont présentent au niveau des autres types cellulaires.

I) Structure et synthèse des microfilaments d’actine

1) Caractéristiques structurales des microfilaments d’actine

Les microfilaments d’actine se présentent sous la forme d’une double hélice flexible de 5 à 8 nm de diamètre.

Ils sont constitués de monomères d’actine globulaire (actine G) qui une fois polymérisés forme de l’actine fibrillaire (actine F). Les monomères étant polarisés, les microfilaments eux-mêmes le seront, présentant ainsi une extrémité positive et une extrémité négative.

2) Mécanismes de synthèse des microfilaments d’actine

La polymérisation de l’actine globulaire se fait préférentiellement, mais pas exclusivement, au niveau de l’extrémité positive ; autrement dit elle sera rapide au niveau de l’extrémité positive et lente au niveau de l’extrémité négative.

Cette polymérisation est spontanée, mais nécessite cependant une étape d’activation de l’actine globulaire. Cette dernière est, dans son état inactivée, complexée avec de l’ADP. Son activation nécessite la présence de Mg²⁺ et d’ATP, permettant la formation d’un complexe « actine G – ATP » qui est disponible à la polymérisation. Une fois polymérisée, l’actine va lentement hydrolyser l’ATP pour devenir un élément stable. Dans un milieu riche en ATP on aura donc une polymérisation intense de l’actine.

Il est intéressant de préciser qu’au niveau des muscles, les filaments d’actines rentrent dans la composition des sarcomères qui sont les unités contractiles des cellules musculaires. Il est donc facile de comprendre que l’on ne peut pas se permettre de tels remaniements (polymérisation, dépolymérisation) sans perturber les fonctions contractiles des muscles. De cette manière, l’organisme à mis en place des moyens de blocage des microfilaments par le recrutement d’autres protéines (cf. suite du cours).

Au niveau des cellules musculaires, les microfilaments d’actine ne sont pas autant « encadrés », mais nous verrons dans la suite du cours que la cellule à mis en place d’autres d’autre mécanismes permettant de contrôler l’activité de l’actine.

3) Modulation chimique de la polymérisation et de la dépolymérisation

Certaines molécules, non physiologiques, ont la caractéristique de moduler les réactions de polymérisation et dépolymérisation :

• La cytochalasine bloque la polymérisation en se fixant à l’extrémité positive.
• La phalloïdine bloque la dépolymérisation en se fixant sur les faces latérales entre chaque monomère des microfilaments d’actines.

II) Organisations des microfilaments d’actine dans la cellule

Les microfilaments d’actine ont des rôles très variés dans la cellule. Selon la fonction les microfilaments s’organiseront différemment (faisceau ou réseau) et interagiront avec des protéines caractéristiques. Ces protéines sont appelées ABP (pour Actin Binding Protein) et ont chacune des propriétés bien particulières (dans la polymérisation et dépolymérisation, dans la stabilisation, dans la formation des faisceaux et réseaux, dans la fixation à la membrane, dans la fragmentation, etc.).

1) Protéines de fixation aux monomères d’actine

Les protéines se fixant aux monomères régulent la polymérisation de l’actine G. Principalement deux protéines ont cette fonction :

• La profiline se fixe à l’actine globulaire (actine G) pour former de la profilactine qui stimule la polymérisation au niveau de l’extrémité positive.
• La thymosine se fixe au complexe « actine G – ATP » et le séquestre, inhibant la polymérisation.

2) Protéines de stabilisation des microfilaments d’actine

a) Stabilisation des microfilaments d’actine en faisceaux

Parmi les protéines de stabilisation des microfilaments en faisceaux parallèle on trouve :

• L’α-actinine permet la formation de faisceaux larges donnant l’accès à la myosine de type 2 jouant un rôle primordial dans les faisceaux contractiles.
• La fimbrine et la villine permettent une stabilisation des microfilaments en faisceaux serrés non contractiles.
• La tropomyosine
• La fascine

b) Stabilisation des microfilaments d’actine en réseaux

Les protéines de stabilisation des microfilaments en réseaux sont des protéines de réticulation permettant de lier deux microfilaments se croisant. La formation de ces réseaux à pour conséquence l’augmentation de la viscosité du cytoplasme. Parmi elles on trouve la filamine et la gélatine.

3) Protéines de fragmentation des microfilaments d’actine

Comme leur nom l’indique, les protéines de fragmentation scindent les microfilaments d’actines. Ils ont ainsi la propriété de fluidifier le cytoplasme. Parmi elles on trouve la gelsoline qui est calcium Ca²⁺ dépendante. Les microfilaments d’actine sont concentrés sous la membrane plasmique, s’opposant à l’excrétion des grains de sécrétion. L’augmentation de calcium dans la cellule permet l’activation de la gelsoline et la fusion des grains de sécrétion avec la membrane.

III) Fonction des microfilaments d’actine dans la cellule

1) Fonction des microfilaments d’actine

Les microfilaments d’actine jouent un grand rôle dans le déplacement des organites dans la cellule, par l’association à de la myosine de type 1. Cette dernière fixe l’organite par sa queue et migre le long des microfilaments d’actine par sa tête.

2) Fonction des faisceaux larges d’actine

Comme dit précédemment, les faisceaux larges contiennent de l’actine associée avec de l’α-actinine. Ceci donne accès à la myosine de type 2 qui a la caractéristique de posséder deux têtes globulaires à activité ATPasique et possédant des sites de phosphorylation. La polymérisation des molécules de myosine de type 2 entraîne la formation d’un filament bipolaire. L’hydrolyse de l’ATP permet aux têtes de pivoter le long des microfilaments d’actine et d’induire une contraction. Pour plus d’information sur la contraction des cellules musculaires striées, cf. suite de ce cours.

3) Fonction des faisceaux serrés d’actine

Également comme il a été dit plus haut dans le cours, les faisceaux serrés contiennent des microfilaments d’actine orientés de manière parallèle et associé à de la villine et de la fimbrine. On trouve ces faisceaux au niveau des microvillosités et des lamellipodes (cf. ci-dessous).
Au niveau des microvillosités, les faisceaux sont attachés à la membrane par de la myosine de type 5 au niveau de l’apex (pointe) et par de la myosine de type 1 latéralement.

Certaines cellules, telles que les fibroblastes, utilisent la polymérisation de l’actine pour se déplacer. En effet, ils forment prolongements cytoplasmique que l’on appelle des lamellipodes par polymérisation rapide de l’active au niveau de l’extrémité positive, associée à une dépolymérisation tout aussi rapide au niveau des extrémités négatives pour le réapprovisionnement. La pression exercée sur la membrane permet ainsi de faire avancer la cellule.

IV) Les microfilaments d’actine dans les cellules musculaires striées

Les muscles squelettiques sont constitués de cellules ou fibres musculaires regroupées en faisceaux. Les cellules musculaires sont caractérisées par un appareil contractile correspondant à l’association bout à bout d’unités contractiles, appelés sarcomères. En microscopie électronique ces sarcomères donnent à la cellule un aspect strié par une succession de bande claire et sombre.

1) Structure des sarcomères au microscope électronique

Au microscope électronique les sarcomères ont un aspect bien particulier qui est leur est donné par l’assemblage des myofibrilles. On distingue différentes parties :

• Le disque A correspond la bande sombre constituée de myosine et d’actine.
• Le disque I correspond à la bande claire constituée uniquement d’actine.
• La zone H correspond à la zone constituée uniquement de myosine.
• La ligne M est la ligne centrale de la zone H et de tout le sarcomère.
• Le disque Z est au centre du disque I et correspond à la séparation des différents sarcomères. Il est constitué de l’α-actinine.

2) Composition protéique des sarcomères

Les sarcomères ont une composition protéique bien caractéristique lui permettant de préserver sa stabilité :

• Les microfilaments d’actines ont leurs extrémités positives au niveau du disque Z et leurs extrémités négatives vers le centre du sarcomère.
• La tropomyosine est associée aux microfilaments d’actine et les stabilise.
• La myosine de type 2 s’auto assemble en un filament bipolaire qui s’encastre entre les microfilaments d’actine.
• L’α-actinine est située au niveau des disques Z et permet l’ancrage des microfilaments d’actines.
• La nébuline s’insère au niveau du disque Z, et s’associe aux microfilaments d’actine afin de contrôler leur assemblage et de déterminer leur longueur.
• La tropomoduline est présente au niveau des extrémités négatives des microfilaments d’actines et permet leur protection contre la dépolymérisation.
• Les protéines cap Z sont présentent au niveau des extrémités positives des microfilaments et les protègent également contre la dépolymérisation.
• La titine s’ancre à la myosine pour la relier à la ligne M et aux disques Z.

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• I) Le système endosomale
  • 1) Voies des endosomes précoces
    • a) Endosomes de tri
    • b) Endosomes de recyclage
  • 2) Voies des endosomes tardifs
• II) Le système lysosomale
  • 1) Caractéristiques structurales des lysosomes
    • a) La membrane lysosomale
    • b) Les hydrolases
  • 2) Formation des lysosomes
  • 3) Les différents types de digestions
    • a) L’hétérophagie
    • b) L’autophagie

I) Le système endosomale

Le système endosomale est un réseau complexe jouant un rôle important dans le tri de molécules incorporées dans les cellules. Ce système démarre immédiatement en dessous de la membrane plasmique et s’enfonce dans la cellule. Il peut être divisé en deux voies, chacune caractérisée par des structures bien particulières :

• La voie des endosomes précoces est caractérisée par les endosomes de tri et les endosomes de recyclage.
• La voie des endosomes tardifs est caractérisée par les corps multi-vésiculaire.

1) Voies des endosomes précoces

La voie des endosomes précoces est la première voie endosomale recruté suite à l’endocytose des vésicules nues découlant des puits recouverts.

a) Endosomes de tri

Les endosomes de tri possèdent un contenu acide, grâce aux H+ ATPases vésiculaires, qui est nécessaire à la dissociation des complexes ligand-récepteur. Ce pH passe donc de 7,4 (pH du milieu extracellulaire) à 6,5 (pH des endosomes tardifs).

Le tri est basé sur la structure tubulo-sphérique de l’endosome et sur le flux massique. En effet, les grosses molécules restent dans la sphère et les petites molécules migrent vers les tubules.

b) Endosomes de recyclage

Les endosomes de recyclage sont morphologiquement différents des endosomes de tri en étant sous la forme de tubules interconnectés.

Les récepteurs endocytés associés aux vésicules qui rentrent dans la voie endosomale sont réexpédiés vers la membrane en quittant les endosomes de tri. Les ligands quant à eux sont adressés à d’autres compartiments de la cellule.

2) Voies des endosomes tardifs

Les endosomes tardifs (pH de 6,5) ne correspondent pas à une transformation de l’endosome de tri, mais bel et bien à un nouveau compartiment. En effet, ils se présentent sous la forme de grosses structures vésiculaires contenant elles-mêmes de petites vésicules ; on appelle ces complexes des corps multi-vésiculaire. Ces derniers sont partiellement responsables de la dégradation des protéines par hydrolyse grâce à des enzymes hydrolytiques (hydrolases) provenant de l’appareil de Golgi via des vésicules de transport.

Par la suite, l’endosome tardif à deux destinées différentes qui aboutissent au même résultat :

• soit il fusionne avec des vésicules d’hydrolyse, se trouvant être à nouveau des vésicules de transport en provenance de l’appareil de Golgi, formant un lysosome,
• soit il fusionne avec un lysosome préexistant.

II) Le système lysosomale

Les lysosomes sont des organites cellulaires associés à la digestion intracellulaire d’éléments absorbés par la cellule ou contenus dans la cellule.

1) Caractéristiques structurales des lysosomes

a) La membrane lysosomale

La membrane lysosomale est essentiellement composée de phospholipides. Les protéines, quant à elles, présentent pour la majorité une glycosylation dirigée vers le lumen, les protégeant des hydrolases. Les glycoprotéines enzymatiques membranaires caractérisent les lysosomes. Parmi elles on compte :

• Des pompes à protons responsables du pH acide (entre 4,5 et 5,5) des lysosomes.
• Des protéines LAMP (pour « Lysosomes associated membrane protein ») présentent sous deux isoformes (LAMP-1 et LAMP-2) au niveau des lysosomes matures, mais absentes des lysosomes primaires.
• Des phosphatases acides, uniquement présentent au niveau des lysosomes primaires.

Attention, les lysosomes ne présentent pas de récepteurs au mannose-6-phosphate, présents uniquement au niveau des endosomes et des endolysosomes.

b) Les hydrolases

Les hydrolases fonctionnent à pH acide (proche de 5) et catalysent l’hydrolyse de toutes les molécules que peut contenir la cellule (protéines, acides nucléiques, glucides et lipides). Chaque type d’hydrolases est spécialisé dans l’hydrolyse d’une classe de molécules. Ainsi, les ribonucléases lysent les ARN, les désoxyribonucléases lysent les ADN, les protéases lysent les protéines, les polysaccharidases lysent les sucres et les lipases lysent les lipides.

2) Formation des lysosomes

On distingue deux voies dans la formation des lysosomes :

• La voie endosomale correspond à la fusion du lysosome primaire, provenant du réseau trans golgien, avec un endosome tardif, permettant la formation de l’endolysosome qui formera le lysosome.
• La voie lysosomale correspond à la fusion du lysosome primaire avec un lysosome déjà existant. Les récepteurs au mannose-6-phosphate sont ici directement renvoyés au réseau trans golgien.

3) Les différents types de digestions

a) L’hétérophagie

L’hétérophagie correspond à la digestion de substances exogènes qui rentrent dans la cellule soit par endocytose soit par phagocytose. Les vésicules d’endocytose fusionnent avec les endosomes qui eux-mêmes fusionnent avec les lysosomes primaires pour former les lysosomes matures.

b) L’autophagie

L’autophagosome est une expansion du réseau trans-golgien qui entoure le matériel à digérer. Il fusionne ensuite avec des lysosomes, formant des auto-phagolysosome. L’autophagie joue un grand rôle dans le renouvellement des composants cellulaires.

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Production Mariana RUIZ (LadyofHats) – Traduction Berru

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Production Mariana RUIZ (LadyofHats) – Traduction Moez

Production Chantal PROULX

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