http://www.daskoo.org/liste.cours fr Reivilo Daskoo 2009-04-11T08:05:02+02:00 daily 1 2009-04-11T08:05:02+02:00 http://www.daskoo.org/621-m.cours Cours sur M [Math&eacute;matiques] AtomeKid 2009-03-27T04:49:11+01:00 M http://www.daskoo.org/620-meca3---machine-d-atwood---corrige.cours Cours sur MECA3 - Machine d'Atwood - Corrigé [Physique] -t+t'=0.g (la masse est nulle) ; donc $t=t\text{'}$ ; de même $T=T\text{'}$ ((Machine d'Atwood avec forces|Pas de description)) $\backslash left\{\backslash begin\{array\}\; t-mg=ma\; \backslash \backslash \; Mg-T=Ma\; \backslash \backslash \; (T-t)R=J\backslash ddot\{\backslash theta\}\backslash end\{array\}\backslash right$ Eliminons les tensions des fils : $t=m(g+a)$ ; $T=M(g-a)$ En substituant ces valeurs de t et T dans la 3e équation : $[M(g-a)-m(g+a)]R=J\backslash ddot\{\backslash theta\}$ Le moment d'inertie de la poulie vaut $J=\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash mu\; R^2$ et l'on peut aussi traduire le déplacement angulaire en déplacement rectiligne par $x=R\backslash theta\backslash ,;\backslash ,\backslash dot\{x\}=R\backslash dot\{\backslash theta\}\backslash ,;\backslash ,\backslash ddot\{x\}=R\backslash ddot\{\backslash theta\}$ On peut donc écrire soit $(M-m)g-(M+m)\backslash ddot\{x\}=\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash mu\; \backslash ddot\{x\}$ soit bien sûr $(M-m)g=\backslash left(M+m+\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash mu\; \backslash right)\backslash ddot\{x\}$ En intégrant par rapport au temps $\backslash dot\{x\}=\backslash frac\{(M-m)g\}\{M+m+\backslash frac\{\backslash mu\}\{2\}\}t$ et $x=\backslash frac\{(M-m)g\}\{2(M+m)+\backslash mu\}t^2$ __Deuxième méthode__ L'énergie cinétique totale du système est $E\_c=\backslash frac\{1\}\{2\}m\backslash dot\{x\}^2+\backslash frac\{1\}\{2\}M\backslash dot\{x\}^2+\backslash frac\{1\}\{2\}J\backslash dot\{\backslash theta\}^2$ si les masses se déplacent de l'abscisse 0 à l'abscisse x, le travail des forces appliquées vaut : $(t-mg)x+(Mg-T)x+(T-t)R\backslash theta$ Ce travail vaut la variation du moment cinétique (qui était initialement nul) : $\backslash frac\{1\}\{2\}m\backslash dot\{x\}^2+\backslash frac\{1\}\{2\}M\backslash dot\{x\}^2+\backslash frac\{1\}\{2\}J\backslash dot\{\backslash theta\}^2=(t-mg)x+(Mg-T)x+(T-t)x$ ou $\backslash frac\{1\}\{2\}m\backslash dot\{x\}^2+\backslash frac\{1\}\{2\}M\backslash dot\{x\}^2+\backslash frac\{1\}\{4\}\backslash mu\; R^2\backslash frac\{\backslash dot\{x\}^2\}\{R^2\}=(t-mg)x+(Mg-T)x+(T-t)x$ simplifions : $\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash left(m+M+\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash mu\backslash right)\backslash dot\{x\}^2=(-mg+Mg)x$ Dérivons les deux membres par rapport au temps : $\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash left(m+M+\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash mu\backslash right)2\backslash dot\{x\}\backslash ddot\{x\}=g(M-m)\backslash dot\{x\}$ Ce qui se simplifie en $\backslash dot\{x\}=\backslash frac\{(M-m)g\}\{m+M+\backslash frac\{\backslash mu\}\{2\}t$ puis $x=\backslash frac\{(M-m)g\}\{2(m+M)+\backslash mu\}t^2$ ]]> AtomeKid 2009-03-12T02:27:09+01:00 MECA3 - Machine d'Atwood - Corrigé http://www.daskoo.org/619-meca3---machine-d-atwood.cours Cours sur MECA3 - Machine d'Atwood [Physique] \theta l'angle dont a tourné la poulie ($\backslash theta=0$ pour t = 0). Donner $\backslash theta$ en fonction de t. __Référence__ : le cours sur le Principe Fondamental de la Dynamique sur Daskoo, sans oublier les corps tournants. ]]> AtomeKid 2009-03-12T01:00:41+01:00 MECA3 - Machine d'Atwood http://www.daskoo.org/618-nc4---factoriser-x61--dans-le-domaine-complexe---corrige.cours Cours sur NC4 - Factoriser x^6+1 dans le domaine complexe - Corrigé [Math&eacute;matiques] a^3+b^3=(a+b)(a^2-ab+b^2) $x^6+1=(x^2+1)(x^4-x^2+1)$ Utilisons la forme canonique de $X^2-X+1$ (on a posé $X=x^2$) qui se trouve en écrivant $X^2-X+1=\backslash left(X-\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash right)^2-\backslash frac\{1\}\{4\}+1=\backslash left(X-\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash right)^2+\backslash frac\{3\}\{4\}$ On a donc $x^4-x^2+1=\backslash left(x^2-\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash right)^2+\backslash frac\{3\}\{4\}=\backslash left(x^2-\backslash frac\{1\}\{2\}-i\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}\backslash right)\backslash left(x^2-\backslash frac\{1\}\{2\}+i\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}\backslash right)$ soit immédiatement $x^4-x^2+1=\backslash left(x^2-e^\{i\backslash frac\{\backslash pi\}\{3\}\}\backslash right)\backslash left(x^2-e^\{-i\backslash frac\{\backslash pi\}\{3\}\}\backslash right)$ $=\backslash left(x-e^\{i\backslash frac\{\backslash pi\}\{6\}\}\backslash right)\backslash left(x+e^\{i\backslash frac\{\backslash pi\}\{6\}\}\backslash right)\backslash left(x-e^\{-i\backslash frac\{\backslash pi\}\{6\}\}\backslash right)\backslash left(x+e^\{-i\backslash frac\{\backslash pi\}\{6\}\}\backslash right)$ $=\backslash left(x-\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}-\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)\backslash left(x+\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}+\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)\backslash left(x-\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}+\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)\backslash left(x+\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}-\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)$ En tout, on a, en utilisant $x^2+1=(x+i)(x-i)$ : $x^6+1=(x-i)(x+i)\backslash left(x-\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}-\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)\backslash left(x+\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}+\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)\backslash left(x-\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}+\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)\backslash left(x+\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}-\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)$ 2) On voit que les facteurs (dans l'ordre) 1 et 2, 3 et 5, 4 et 6, sont complexes conjugués l'un de l'autre : en les multipliant ensemble, on obtient des trinômes réels (*) : $(x-i)(x+i)=x^2+1$ $\backslash left(x-\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}-\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)\backslash left(x-\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}+\backslash frac\{i\}\{2\}\backslash right)=\backslash left(x-\backslash frac\{\backslash sqrt\{3\}\}\{2\}\backslash right)^2+\backslash frac\{1\}\{4\}=x^2-x\backslash sqrt\{3\}+\backslash frac\{3\}\{4\}+\backslash frac\{1\}\{4\}=x^2-x\backslash sqrt\{3\}+1$ (en effet, $(a+ib)(a-ib)=a^2+b^2$) et de même, les deux derniers facteurs donnent $x^2+x\backslash sqrt\{3\}+1$. En tout,on obtient la __factorisation dans le domaine réel__ : $x^6+1=(x^2+1)(x^2+x\backslash sqrt\{3\}+1)(x^2-x\backslash sqrt\{3\}+1)$ (*) en effet, $z\backslash bar\{z\}=|z|^2=a^2+b^2\backslash ,\backslash ,si\backslash ,\backslash ,z=a+ib$. ]]> AtomeKid 2009-03-06T22:41:06+01:00 NC4 - Factoriser x^6+1 dans le domaine complexe - Corrigé http://www.daskoo.org/617-nc4---factoriser-x61--dans-le-domaine-complexe.cours Cours sur NC4 - Factoriser x^6+1 dans le domaine complexe [Math&eacute;matiques] x^6+1 en binômes du premier degré à coefficients complexes. 2) Utiliser cette factorisation pour factoriser $x^6+1$ dans le domaine réel. ]]> AtomeKid 2009-03-06T22:13:44+01:00 NC4 - Factoriser x^6+1 dans le domaine complexe http://www.daskoo.org/616-pol5---factoriser-x61---corrige.cours Cours sur POL5 - Factoriser x^6+1 - Corrigé [Math&eacute;matiques] x^6+1=(x^2)^3+1=(x^2+1)(x^4-x^2+1) en appliquant simplement $a^3+b^3=(a+b)(a^2-ab+b^2)$ Une tentative de factoriser $x^4-x^2+1=X^2-X+1$ (on a posé $X=x^2$) par une mise sous "forme canonique" à l'aide de la formule $x^2+kx=\backslash left(x+\backslash frac\{k\}\{2\}\backslash right)^2-\backslash left(\backslash frac\{k\}\{2\}\backslash right)^2$ ne donne rien, en effet : $X^2-X+1=\backslash left(X-\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash right)^2-\backslash frac\{1\}\{4\}+1=\backslash left(X-\backslash frac\{1\}\{2\}\backslash right)^2+\backslash frac\{3\}\{4\}$ ne peut pas se factoriser (ce n'est pas une différence de carrés de réels !) __Essayons autre chose :__ Posons $x^4-x^2+1=(x^2+ax+b)\backslash left(x^2+cx+\backslash frac\{1\}\{b\}\backslash right)$ (au lieu de $(x^2+ax+b)(x^2+cx+d)$, on a deviné que $d=\backslash frac\{1\}\{b\}$, ce qui donne le coefficient constant 1 automatiquement en développant le produit) __En fait, on peut faire encore mieux, plus simple :__ En effet, le terme en $x^3$ a pour coefficient $a+c$ Comme il est absent dans le développement, ce coefficient doit être nul, aussi $c=-a$ En tout, on posera donc $x^4-x^2+1=(x^2+ax+b)\backslash left(x^2-ax+\backslash frac\{1\}\{b\}\backslash right)$ On a déjà automatiquement vérifié que, dans le développement de ce produit, le coefficient de $x^4$ est 1 ; que le coefficient de $x^3$ est 0 ; que le coefficient constant est 1. Il reste les coefficients de $x^2$ et $x$, ce qui donne $\backslash left\{\backslash begin\{array\}\; b+\backslash frac\{1\}\{b\}+ac=-1\; \backslash \backslash \; ab-\backslash frac\{a\}\{b\}=0\; \backslash end\{array\}\backslash right$ La dernière équation s'écrit $a\backslash left(b-\backslash frac\{1\}\{b\}\backslash right)=0$ Manifestement, on ne peut avoir $a=0$ car $(x^2+b)\backslash left(x^2+\backslash frac\{1\}\{b\}\backslash right)=x^4+\backslash left(b+\backslash frac\{1\}\{b\}\backslash right)x^2+1$ ce qui implique $b+\backslash frac\{1\}\{b\}=-1\backslash ,,\backslash ,soit\backslash ,b^2+b+1=0$, équation de discriminant négatif, sans solution dans $\backslash mathbb\{R\}$. Donc $a\backslash neq\; 0$, et $b-\backslash frac\{1\}\{b\}=0$, soit $b^2=1$. Si l'on prend $b=1$, on obtient $a^2=3$, donc $a=\backslash pm\; \backslash sqrt\{3\}$ La factorisation $x^4-x^2+1=(x^2+x\backslash sqrt\{3\}+1)(x^2-x\backslash sqrt\{3\}+1)$ __est la factorisation cherchée__ (facile à vérifier) alors que $b=-1$ ne convient pas. ]]> AtomeKid 2009-03-06T22:11:09+01:00 POL5 - Factoriser x^6+1 - Corrigé http://www.daskoo.org/615-pol5---factoriser-x61.cours Cours sur POL5 - Factoriser x^6+1 [Math&eacute;matiques] a^3-b^3=(a-b)(a^2+ab+b^2) et, obtenu en changeant ''b'' en ''-b'' : $a^3+b^3=(a+b)(a^2-ab+b^2)$. Factoriser $x^6+1$ en trois trinômes à coefficients réels. ]]> AtomeKid 2009-03-06T21:44:43+01:00 POL5 - Factoriser x^6+1 http://www.daskoo.org/614-la-vie-toute-une-suite-de-peripeties-1eres-proteines.cours Cours sur La vie. Toute une suite de péripéties... (1èreS, protéines) [Biologie] A. De même : G <-> C. Le plus étonnant dans ce code, c'est qu'il est §red|universel§ ! On dira tout à l'heure qu'il est redonnant ou dégénéré et univoque. C'est à dire que si nous implantions le gène des pattes de mouches chez une souris, il lui poussera des pattes. De mouche ou de souris, cela peut dépendre, nous n'en parlerons pas ici. Un séquence nucléotidique détermine un gène. Le gène commence au codon start : TAC. En fait, un codon est un assemblage de 3 nucléotides. Donc, dès qu'il y a écrit TAC, le gène commence et se termine avec l'un des trois codons STOP. Nous poursuivrons ce raisonnement plus tard. Ce qui est étonnant, c'est que l'ADN ne quitte jamais le noyau de la cellule, or c'est elle qui commande l'exécution (§red|la synthèse§) de molécules. Mais comment fait-elle ? On pourrait penser qu'elle envoie un signal qui va ordonner la synthèse. Mais ce n'est pas tout à fait ça. L'ADN est un peu comme des tiroirs. Chaque tiroir représente un gène. Il ne peut s'ouvrir seul, il stocke juste les informations. ==La lecture de l'ADN== Il existe une protéine qui rentre par les pores nucléiques du noyau. Elle s'appelle ARN_p (polymérase). ((Noyau|Schéma du noyau)) L'ARN polymérase permet de "§red|lire§" l'ADN. Elle va se "poser" sur un codon TAC et va faire une copie de l'ADN. Elle va se coller sur le brin et va former de l'ARN_m (messager). (l'ARN signifie Acide Ribonucléique). L'ARN est tout comme l'ADN sauf qu'il est composé des nucléotides UTGC. Tout les A seront remplacés par des U. Enfin, pas tout à fait. Tout les T vont être remplacés par de U. __Hein ? Pourtant il y a toujours de T ?__ Hum, c'est louche tout ça... En fait, il l'ARN_p va faire une copie du brin 1 de façon §red|complémentaire§. Vous vous souvenez qu'à tout A, on trouve un T sur le brin 2. Et bien, l'ARN_p va faire de même. Elle forme un brin complémentaire, donc une copie de brin 2. ((ARN polymérase|ARN polymérase)) Cette copie va rester très temporaire dans le temps. Quelques secondes au plus. Elle va sortir du noyau par les mêmes pores qu'est rentré l'ARN_p. Je n'ai pas précisé, mais l'ARN_p est une protéine. Maintenant, passons à la lecture (encore !) de l'ARN_m cette fois ! ==La lecture== ((Lecture de l'ARNm|Pas de description)) L’ARNm sort par les pores nucléiques donc et va aller, voir un autre ARN, l’ARNr qui compose les ribosomes. Il s’agit d’appareils de lecture de l’ARNm qui sont sur les réticulums. Ces derniers ont plusieurs fonctions, dont la protection du noyau contre les attaques extérieures, drogues par exemple. Et bien, ces ribosomes sont composés deux parties. La grande et la petite. La petite va se coller à la grande, et ainsi immobiliser le brin d’ARNm qui circule entre la grande et la petite partie. La grande partie est une tête de lecture. ((Ribosome lecture|Lecture du brin d'ADN)) Comme nous pouvons le voir. La grande partie c’est 2 têtes de lecture. Qu’est ce que cela fait donc. Allons plus loin encore. Maintenant, nous allons aborder les 3 étapes de la lecture. ===L'initiation=== L’ARNm rentre dans le ribosome. Celui là identifie le codon Start et commence donc sa manipulation. Sa manipulation ? Un nouvel ARN va faire son apparition. Dans la famille ARN, je demande le t ! Alors, qu’est ce qu’il nous fait celui là ? Et bien, c’est une tige, comme suit (schématiquement bien sûr). ((Schéma ARNt|Pas de description)) Le codon fait parti de l’ARNm. L’anti codon est en fait le vrai ADN. Celui qui a été pris. Et l’ARNt va transformer cet anticodon en acide aminé. C'est-à-dire le composant essentiel d’une protéine. On verra la constitution d’un polypeptide tout à l’heure. Il faut savoir qu’il existe 20 Acides Aminés (AA) différents. Grâce à ces informations, on va pouvoir déduire pourquoi un codon c’est 3 nucléotides. Rappel : Il existe 4 nucléotides. 20 AA. Petit exercice de maths. Si un codon ce n’était qu’un seul nucléotide, on aurait 4 AA. Donc ça ne marche pas. Si un codon c’était 2 nucléotides, on aurait 4² = 16 AA. Ca ne marche toujours pas. Un codon c’est 3 nucléotides, car on a 4³ = 64 possibilités. Pour 20 acides aminés. En effet, c’est louche. Et voilà comment nous arrivons à la conclusion que le code génétique est §red|redondant§ ou §red|dégénéré§. En effet, plusieurs combinaisons veulent dire la même chose. Ainsi, par exemple, CUC donnera une Leucine, UUA aussi, tout comme CUA… Et bien d’autres. Il y a 6 façons de faire cet acide aminé. Nous avons donc vu que §red|le code génétique est universel, redondant§, mais il nous faut encore prouver l’effet §red|univoque§. Là, pas trop de problème. En effet, il suffit juste de dire qu’un codon donnera toujours le même AA. Et si vous retournez la chose dans l’autre sens, il ne faut pas oublier le « ne » : §red|Un AA ne provient pas toujours du même codon.§ En effet, la réciproque est fausse, il est bien univoque. Il existe des tableaux recensant tous les AA et leurs codons, je vous montre un exemple fait maison pour l’occasion. ((Tableau codon AA|Pas de description)) Bon, nous nous sommes écartés du sujet. L’initiation est faite, l’acide aminé méthionine est en place. On peut passer à l’élongation. ===L'élongation=== Il s’agit du décalage, tout simplement. Le premier codon se décale, perd son ARNt puis passe dans la seconde tête de lecture. Le codon numéro 2 est lu, puis interprété par un nouveau ARNt. Il y a création d’une liaison entre le premier AA et le second. Puis il perd son ARNt, se décale, et donc, le troisième prend sa place… Pas besoin de schéma, je pense. ===Terminaison=== Les choses deviennent plus intéressantes ! On a déjà parlé des codons STOP, de plus on peut les voir dans le tableau. Ce sont donc, des codons qui n’ont aucun acide aminé associé. Leur seul rôle et de coupé la protéine. Quand le ribosome lit le codon, il « lache » la protéine ainsi formée. C’est aussi simple que ça. C’est fini, le brin d’ARNm ne va pas tarder à se détruire. Une petite chose en plus à ce sujet. La lecture d’un brin d’ARNm est très rapide, il peut y avoir plusieurs lectures en même temps, où à la suite. On appelle ce phénomène §red|polysome§. De plus, l’ARNp peut synthétiser plusieurs ARNm, donc, il y aura multiplication du nombre de protéines crées; on appelle cela §red|l'amplification par la transcription§ Voilà, nous savons tout (enfin, non, je doute que ce soit tout) sur la synthèse des protéines, nous allons dans une prochaine partie étudier la structure des protéines et parler des enzymes. Ensuite nous aborderons le thème de la naissance de la vie sur terre. Thème aussi passionnant qu’il reste improuvé… =Les protéines= ==Définition== Les protéines sont une suite d'au moins 50 AA (acides aminés). S'il y en a moins, on parle de §red|polypeptide§. Enfin ce n'est que du vocabulaire. (Un petit peu de maths [et oui, je suis fan :d ]. Alors, 20 AA, minimum 50 AA pour faire une protéine, ça nous fait du 20⁵⁰ = 1,125899906842624x10⁶⁵ possibilités, presque une infinité, si on pense ce dit que nous n'avons pris que le minimum). Poursuivons. ==Structure chimique des protéines== Aller, un petit peu de chimie >_< ! Les AA sont constitués d'une fonction §green|acide§ (COOH), d'une fonction §blue|amine§ (NH₂) et d'une §orange|variable§. Ils se présentent donc comme suit : $NH\_2\; -\; CH\; -\; COOH\; \backslash \backslash \; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; |\; \backslash \backslash \; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash quad\; R$ Seulement, si on vient rapprocher un nouvel acide aminé à côté, on aura (j'ai enlever les fonctions variables pour plus de clarté) : $NH\_2\; -\; CH\; -\; COOH\; +\; NH\_2\; \backslash rightarrow\; NH\_2\; -\; CH\; -\; CONH\; +\; H\_\{2\}O$ La liaison peptidique est $CONH$ et la réaction produit de l'eau. C'est bien tout ça, mais il faut voir tout le résultat qui est alors : $NH\_2\; -\; CH\; -\; CO\; -\; NH\; -\; CH\; -\; COOH\; +\; H\_\{2\}O\; \backslash \backslash \; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; |\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash quad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; |\; \backslash \backslash \; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash quad\; R\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash quad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash qquad\; \backslash quad\; R$ Tout ça, c'est un peu complexe et ça sert pas à grand chose, mais parfois, pour la culture générale... ;) ==Tout est une histoire de structure== Alors, on vient de voir qu'il existe 20 fonctions variables (une par AA), or, vous n'êtes pas sans vous doutez qu'il va y avoir des attractions dans tout ça (programme de Chimie 1èreS, je ne vous explique pas, ce n'est pas la peine). Donc, les R vont d'attirer entre eux, se lier, et donner différentes structures que nous allons énumérer. ===Structure primaire=== C'est la séquence d'acide aminé, on dit aussi §red|séquence peptidique§. Chaque protéine est spécifique à sa séquence d'AA, bien évidemment ! ===Structure secondaire=== Il s'agit de l'arrangement des AA dans l'espace. Donc, de leurs positions soit en hélice $\backslash alpha$ ou en feuillet $\backslash beta$. Cela dépend, si un AA proche et négatif, alors, il éloignera les plus négatifs. Mais tout cela, sans compter qu'ils sont liés, donc leur mouvements limités, vous voyez où je veux en venir ? ===Structure tertiaire=== Cette fois, c'est l'arrangement de la protéine dans l'espace. Sa structure tridimensionnelle. (mnémotechnique : tertiaire, tridimensionnelle, 3, 3... :) Bon ok, mon astuce est nulle... -_- ). Elle dépend bien évidemment de la structure secondaire, tout est lié. Ainsi, on peut voir apparaitre de nouvelles liaisons, bisulfure ($S\; -S$) par exemple, qui sont des liaisons très fortes, et qui vont liés deux AA, bien qu'ils ne sont lié par une liaison peptidique. Donc, entrainer un repli dans l'espace de la molécule. Bon, c'est un peu complexe, mais assez important par la suite. ===Structure quaternaire=== Parfois, (comme pour le sang par exemple), il faut plusieurs protéines sous différentes structures secondaires, elles vont s'assembler et former cette structure quaternaire. Je n'en parlerai jamais, pas d'inquiétude, vous êtes sauvé ! :d ==Les fonctions des protéines== Ah, quel sujet vaste si on se dit que presque TOUT est fait grâce aux protéines. En effet, elles font près de 10% de notre masse corporelle. Ce qui est énorme en soit, si on se dit qu'il existe des centaines de protéines dans une cellule ! Ça fait peur, n'est ce pas ? :diable: Il faut savoir, qu'un fois créer par le ribosome, les protéines continuent dans ce que l'on appelle §red|continuum membranaire§. Elles passent dans les réticulums endoplasmiques rugueux, appareil de golgi, des vésicules... Elles subissent un repliement, on dit qu'elles sont §red|maturées§ et se dirigent vers différentes directions en fonction de leur fonction justement. Effectivement, elles vont aller vers l'extérieur exporté par exocytose, ce sont des enzymes, hormones, structure; vers l'intérieur, et reste dans le cytoplasme ou dans les vésicules, ça peut-être des enzymes ou des protéines intra-membranaires, ou bien vers la membrane, et ce sont des canaux, des récepteurs... Nous allons tenter de les classer si dessous. Allez, on est parti. ^_^ ===Protéines de structure=== Comme les protéines musculaires (Myosine, Actine) ou bien, la fibre (fibrine)... La liste est bien longue. Collagène, kératine... ===Protéines de fonctionnement=== Ils en existent plusieurs sortes. *Communication Les producteurs et récepteurs d'hormones. __Attention ! Les hormones ne sont pas toutes des protéines !__ *Transport Comme l'hémoglobine (composé d'une hélice $\backslash alpha$ et d'un feuillet $\backslash beta$ *Enzymes Ce sont généralement des acteurs de réaction chimique, une partie entière se portent sur ces protéines particulières. *Défense Anticorps *Transporteur Par exemple les transmembranaires (s'occupe de la circulation à travers la membrane, comme la protéine CFTR qui permet les échanges d'ion chlorure à travers la membrane. Le dysfonctionnement de cette protéine provoque la mucoviscidose [nucléotide n°508 a subit une délétion]). =Les enzymes= Les enzymes sont des protéines §red|biocatalyseurs§. Elles vont accélérer la réaction sans changer le produit et seront toujours présentes à la fin. C'est l'énergie biologique de la réaction. Mais son fonctionnement est assez particulier. ==L'enzyme, un biocatalyseurs spécifique== Une enzyme est spécifique à chaque substrat. C'est à dire que l'enzyme n'agit qu'avec une seule molécule. (le substrat est la molécule transformée lors d'une réaction). Cette spécificité est due à l'agencement de la protéine. En effet, sa séquence nucléotidique est telle qu'elle aura un site actif qui lui est propre. Sa structure tertiaire lui donne une correspondance avec son substrat, il n'y en a qu'un seul qui peut "s'emboiter" parfaitement dans l'enzyme. Certaines modifications génétiques changent cette séquence d'AA et provoque une inutilité de l'enzyme si la modification a lieu proche de son site actif. On peut comparer le substrat à une clef et l'enzyme à une serrure. ((Spécificité des enzymes|Pas de description)) ((Site actif|Pas de description)) Une enzyme ne catalyse qu'un seul type de réaction. En effet, si l'enzyme accélère une réaction de dégradation (catabolisme), son substrat sera dégradé. Inversement pour la synthèse (anabolisme). ((Spécificité des enzymes 2|Pas de description)) Il y a, à partir d'une enzyme et d'un substrat création d'un complexe ES (enzyme-substrat). On voit clairement qu'il y a conservation de l'enzyme après l'action. Elle agit, accélère la réaction, et recommence son action. ((Complexe enzymatique|Pas de description)) __L'enzyme est donc à la fois spécifique à son substrat et à sa réaction.__ ==Le rôle de l'environnement sur l'activité enzymatique== ===La température=== ((Vitesse enzymatique en fonction de la températur|Pas de description)) Elle joue un rôle primordial sur cette activité. En effet, la température est la mesure de l'agitation moléculaire. Donc plus la température augmente, plus les enzymes rencontrent de substrat et par conséquent, il y a plus de réactions. On pourrait donc penser que la vitesse augmente avec la température. Infiniment. Non, pas infiniment, ce sera le cas jusqu'à ce que l'enzyme atteigne son §red|optimum§. C'est à dire sa température normale d'activité. Au delà de cette limite, la température va détruire l'enzyme. L'optimum dépend de l'enzyme. En effet, le vers ''Alvinella pompejana'' vit dans des jet d'eau de 120°. Pour ce qui est de l'homme, notre température de fonctionnement va être de 37°, voilà pourquoi la fièvre est très dangereuse. Dans le cas contraire, si la température diminue, les enzymes vont se faire moins vivaces et donc par conséquent, vont s'arrêter et hiberner. Elle ne sera pas détruite. Le meilleur exemple reste le cas de la tyrosinase qui si on est à trop basse température va arrêter de fonctionner et rendre le latin tout noir là où il a froid ( ! ===Le pH=== ((Vitesse en fonction du pH|Pas de description)) Le pH (potentiel hydrogène) [respecté les majuscules] mesure l'acidité d'une solution sur une échelle de 0 à 14. Chaque enzyme a une spécificité de pH. Par exemple, la salive fonctionne à pH neutre, alors que le suc pancréatique fonctionne en milieu basique, tout comme l'acide chlorhydrique de l'estomac s'active en milieu acide. La vitesse augmente brutalement à proximité du pH optimum et descend subitement dès qu'il le dépasse. En effet, peu de pH provoque un milieu acide, et donc peut détruire certaines protéines (ça faisait longtemps qu'on avait pas utilisé le mot, je voulais le mettre ! :d ). En effet, un pH fort (présence d'ion) va détruire les liaisons entre les AA et donc, détruire l'enzyme. ===Un facteur souvent oublié : la concentration=== La concentration joue aussi un rôle essentiel. La concentration en enzyme fera variée quelque peu la vitesse de la réaction, mais c'est surtout la concentration en substrat qui va déterminer la rapidité. Plus elle sera grande, plus la vitesse de réaction sera grande. Plus elle sera élevée, moins les enzymes auront besoin de se déplacer pour "trouver" les substrats. Cependant, elle atteindra une limite, V_max. En effet, lorsque chaque enzyme aura son substrat, la concentration ne pourra guère aller plus vite, il faudra tout de même attendre. Ainsi, on peut déterminer la constante d'affinité (K_m) d'une enzyme, telle que : $K\_m\; =\; \backslash frac\{1\}\{2\}\; \backslash cdot\; V\_\{max\}$ Pour trouver V_max, on peut faire une expérience assez facile. On prend un substrat (amidon par exemple) et une enzyme (l'amilo-Synthétase par exemple) puis on fait des tests toutes les minutes. Au bout de plusieurs tests, on détermine V pour une concentration. On peut renouveler l'expérience 3 fois avec des concentrations différentes d'amidon, ce qui nous permet d'obtenir une courbe assez fiable. ((Vitesse et concentration|Pas de description)) ==Nomenclature== Vous avez tous lu amilo - synthétase, mais comment fait ton pour retenir ce nom ? Et bien, il existe une "norme" qui définit comment appeler une enzyme. __Nom du substrat - Nom de la fonction + ase__ Amilo (amidon) - synth (création, synthése) + ase 2 grands type de fonctions : - Synthèse - Dégradation Il existe, l'oxydation, la réduction... =La naissance de la vie= __La fin du cours sera disponible la semaine prochaine, le temps que je l'écrive.__ ''Toutes les images ont été faites à la main, graphique, tableau... Vous pouvez les utiliser librement, mais vous devez citer la source, ou bien, ce cours, ou bien Matthieu BARREAU. Merci beaucoup !'' ]]> Morgin 2009-03-01T12:55:03+01:00 La vie. Toute une suite de péripéties... (1èreS, protéines) http://www.daskoo.org/613-meca2---choc-elastique-de-deux-billes---corrige.cours Cours sur MECA2 - Choc élastique de deux billes - Corrigé [Physique] \vec{v} = vitesse de la bille incidente (numérotée 1), l'autre (numérotée 2) étant au repos dans le référentiel de l'observateur, et $\backslash vec\{v\}\_1\backslash ,,\backslash ,\backslash vec\{v\}\_2$ les vitesses des mêmes billes après le choc : $\backslash left\{\backslash begin\{array\}\; m\backslash vec\{v\}=m\backslash vec\{v\}\_1+m\backslash vec\{v\}\_2\; \backslash \backslash \; \backslash frac\{1\}\{2\}mv^2=\backslash frac\{1\}\{2\}mv\_1^2+\backslash frac\{1\}\{2\}mv\_2^2\; \backslash end\{array\}\backslash right$ soit $\backslash left\{\backslash begin\{array\}\; \backslash vec\{v\}=\backslash vec\{v\}\_1+\backslash vec\{v\}\_2\; \backslash \backslash \; v^2=v\_1^2+v\_2^2\; \backslash end\{array\}\backslash right$ Prenons les carrés scalaires des deux membres de la première équation : $v^2=v\_1^2+v\_2^2+2\backslash vec\{v\}\_1.\backslash vec\{v\}\_2$ En comparant avec la seconde équation, on obtient $\backslash vec\{v\}\_1.\backslash vec\{v\}\_2=0$ Autrement dit, les deux billes repartent à angle droit, dans le référentiel de l'observateur. Si la première bille, par exemple, partait avec un angle $\backslash theta=\backslash widehat\{(\backslash vec\{v\},\backslash vec\{v\}\_1)\}$, alors la deuxième partirait dans la direction définie par $\backslash widehat\{(\backslash vec\{v\},\backslash vec\{v\}\_2)\}=\backslash widehat\{(\backslash vec\{v\},\backslash vec\{v\}\_1)\}+\backslash widehat\{(\backslash vec\{v\}\_1,\backslash vec\{v\}\_2)\}=\backslash theta-\backslash frac\{\backslash pi\}\{2\}$ ((choc_élastique|Pas de description)) Le système d'équations précédent donne alors $\backslash left\{\backslash begin\{array\}\; v=v\_1\backslash cos\backslash theta+v\_2\backslash cos\backslash left(\backslash theta-\backslash frac\{\backslash pi\}\{2\}\backslash right)\; \backslash \backslash \; 0=v\_1\backslash sin\backslash theta+v\_2\backslash sin\backslash left(\backslash theta-\backslash frac\{\backslash pi\}\{2\}\backslash right)\; \backslash end\{array\}\backslash right$ soit $\backslash left\{\backslash begin\{array\}\; v=v\_1\backslash cos\backslash theta+v\_2\backslash sin\backslash theta\; \backslash \backslash \; 0\; =\; v\_1\backslash sin\backslash theta-v\_2\backslash cos\backslash theta\; \backslash end\{array\}\backslash right$ On peut en tirer les modules ("normes") des deux vitesses après le choc : $v\_1=\backslash frac\{\backslash left|\backslash begin\{array\}\; v\; \backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash sin\backslash theta\; \backslash \backslash \; 0\backslash ,\backslash ,\; \backslash ,\backslash ,-\backslash cos\backslash theta\; \backslash end\{array\}\backslash right|\}\{\backslash left|\backslash begin\{array\}\; \backslash cos\backslash theta\backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash sin\backslash theta\; \backslash \backslash \; \backslash sin\backslash theta\backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash ,-\backslash cos\backslash theta\; \backslash end\{array\}\backslash right|\}=v\backslash cos\backslash theta$ et $v\_1=\backslash frac\{\backslash left|\backslash begin\{array\}\; \backslash cos\backslash theta\; \backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash ,v\; \backslash \backslash \; \backslash sin\backslash theta\backslash ,\backslash ,\; \backslash ,\backslash ,0\; \backslash end\{array\}\backslash right|\}\{\backslash left|\backslash begin\{array\}\; \backslash sin\backslash theta\backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash sin\backslash theta\; \backslash \backslash \; \backslash sin\backslash theta\backslash ,\backslash ,\backslash ,\backslash ,-\backslash cos\backslash theta\; \backslash end\{array\}\backslash right|\}=v\backslash sin\backslash theta$ ]]> AtomeKid 2009-02-16T13:39:52+01:00 MECA2 - Choc élastique de deux billes - Corrigé http://www.daskoo.org/612-meca2---choc-elastique-de-deux-billes.cours Cours sur MECA2 - Choc élastique de deux billes [Physique] m. Montrer qu'après le choc, les deux billes partent sur des trajectoires formant un angle droit l'une avec l'autre (dans le référentiel du ... billard). ]]> AtomeKid 2009-02-14T18:02:28+01:00 MECA2 - Choc élastique de deux billes