Nota: Ya lo avisé en la primera parte del artículo, pero creo que es conveniente repetirlo hoy: yo soy físico, no químico ni biólogo, de modo que si los más sabios tenéis que corregirme, no tengáis reparo en hacerlo. Eso sí, ya sé que esto es un esqueleto de explicación, pero ése es precisamente su objetivo.

Como comprenderás, hablar en general de todos los compuestos orgánicos que estudió Fischer en un breve artículo requiere no detenernos demasiado en ninguno de ellos, pero sí quiero que –especialmente si no los has estudiado en algún momento– te hagas una idea de su composición química, su estructura y su relación con la biología y nosotros mismos, además de la relación de unos con otros y con la difuminación de la frontera natural-artificial del último siglo. Aunque tanto los péptidos como las purinas son una parte esencial de nuestra vida, los nombres técnicos más comúnmente escuchados de todos son los de algunos azúcares, de modo que empecemos por ellos.

Cristales de sacarosa (Johan Stigwall).

Los legos utilizamos la palabra azúcar para denominar varias cosas diferentes, usualmente hidratos de carbono más o menos simples; lo más normal en la vida cotidiana es emplearla para referirnos al azúcar de mesa, el de toda la vida, el que nos echamos en el café por las mañanas — la sacarosa. Curiosamente, Fischer no consiguió nunca sintetizar este azúcar artificialmente, y tuvimos que esperar para eso hasta 1953, cuando lo logró el canadiense Raymond Urgel Lemieux. Como estoy seguro de que sabes, la sacarosa es una sustancia cristalina, de color blanco, que se disuelve muy bien en agua y tiene un sabor dulce y que casi todos encontramos agradable.

Molécula de sacarosa.

Pero, para entender qué es realmente la sacarosa, tenemos que ir algo más allá, porque la sacarosa –por común que sea en nuestra vida– está compuesta de cosas más simples que ella: la molécula de sacarosa es la unión de dos “eslabones” sencillos, dos monosacáridos, con lo que ella misma es un disacárido. Los monosacáridos son los que forman, en último término, todos los demás hidratos de carbono, como eslabones de cadenas más o menos largas. En la imagen de arriba puedes ver los dos monosacáridos a izquierda y derecha, unidos por un enlace denominado enlace glucosídico.

Existen muchos monosacáridos, pero vamos a hablar aquí de tres, los dos que forman la sacarosa, y que seguro que también conoces por sus nombres técnicos, y otro más que también ingieres todos los días casi seguro aunque tal vez no lo conozcas. La sacarosa consta, como he dicho antes, de dos “eslabones”; uno de ellos es glucosa, y el otro fructosa. Como espero que recuerdes, estos dos azúcares simples sí fueron sintetizados por Fischer, y eran conocidos por entonces sólo como azúcar de mosto y azúcar de uva respectivamente.

Proyección de Fischer de la molécula de glucosa.

El primero de ellos, la glucosa, es lo que solemos llamar “azúcar en sangre”, y lo obtenemos fundamentalmente de la sacarosa. La glucosa presenta, como tantos otros compuestos orgánicos, una propiedad interesante que fue puesta de manifiesto por el mismo Fischer: dependiendo de cómo se colocan los átomos que la forman en el espacio, aunque sean los mismos átomos (C₆H₁₂O₆) puede tener propiedades muy distintas. De hecho, existen múltiples isómeros de la glucosa, pero no todos ellos pueden ser usados como fuentes de energía por los seres vivos. Además, por cierto, esta molécula puede estar “abierta” en forma de cadena larga, como ves arriba, o “cerrada” en forma de anillo, como aparece más arriba aún como parte de la sacarosa.

Normalmente, cuando hablamos de glucosa lo estamos haciendo de algo más específico, la D-glucosa, dextroglucosa o dextrosa, que por la posición de los átomos en su estructura cambia el plano de polarización de la luz “a derechas”. La L-glucosa, por ejemplo, aunque es dulce (no tan dulce como la dextrosa, pero bueno), no puede utilizarse como fuente de energía en nuestro organismo.

De hecho, el segundo de los monosacáridos que vamos a saborear hoy, la fructosa, es un isómero de la glucosa, porque tiene exactamente la misma fórmula cuantitativa, C₆H₁₂O₆, aunque sus átomos forman grupos diferentes y están colocados, por supuesto, de otra manera. La fructosa, el azúcar de fruta de tiempos de Fischer, se llama así precisamente por eso: es lo que da el dulzor a frutas y verduras. Nosotros la consumimos, desde luego, todo el tiempo, tanto al tomar vegetales como al tomar sacarosa, ya que lo primero que hacemos con ella es “romperla” en sus eslabones, glucosa y fructosa.

Isómeros de la galactosa: D-galactosa y L-galactosa.

Pero la glucosa, además, puede unirse a un monosacárido diferente para formar otro azúcar de nuestra vida cotidiana… ese otro monosacárido es la galactosa, que ¡sorpresa! es también un isómero de la glucosa y la fructosa con una estructura diferente. Cuando la galactosa se une mediante un enlace glucosídico a la glucosa, forma algo que seguro que conoces — la lactosa de la leche, otro disacárido que tomamos todo el tiempo, ya que entre un 2% y un 8% de la leche que bebemos es lactosa. Para “romper” la lactosa en glucosa y galactosa utilizamos un enzima, la lactasa… pero no todos la tenemos de adultos, lo cual es un problema. Ya se venden muchas leches sin lactosa para que las personas que dejan de producir lactasa cuando crecen puedan beber leche, y este asunto podría dar para un breve artículo por sí mismo, porque es bastante interesante desde el punto de vista evolutivo.

El caso es que, además de hidratos de carbono de un eslabón y de dos, los hay de muchos más. Igual que dos monosacáridos pueden unirse para formar una mini-cadena de dos eslabones, pueden hacerlo tres, cuatro… o varios miles. El caso más evidente es el del compuesto orgánico más abundante de la Tierra con mucha diferencia: la celulosa, que no tiene una función energética sino estructural. Lo mismo sucede con otro polisacárido estructural, pero no del mundo vegetal sino del animal, la quitina que forma tantos exoesqueletos de invertebrados. Y, para completar el trío, el almidón es el hidrato de carbono más común en nuestra dieta, el que tomamos al comer patatas, pasta, arroz, trigo…

Celulosa.

En la imagen de arriba puedes ver la estructura de una cadena de celulosa: cada hexágono, cada eslabón, es una molécula de glucosa. Se muestran en negro los átomos de carbono, en rojo los de oxígeno y en blanco los de hidrógeno. Como ves, entre cada glucosa y la siguiente hay un enlace entre dos carbonos mediante un oxígeno “intermedio” entre los dos eslabones. ¡Una estructura simple, pero resistente!

El segundo grupo de compuestos orgánicos sobre el que puso su punto de mira Hermann Emil Fischer, el de las purinas, parece no tener tanta relación con nuestra vida al principio… ¡nada más lejos de la realidad! Recuerda el diagrama del artículo anterior de algunas purinas:

Estoy seguro de que, al menos, conoces la cafeína y el ácido úrico –que no son las más interesantes de todas, pero a eso llegaremos en un momento–. La cafeína (C₈H₁₀N₄O₂) es una purina psicoactiva cuyo nombre le fue dado por el alemán Friedrich Ferdinand Runge, su descubridor en 1819, ya que la encontró en los frutos del café. Sin embargo, la cafeína existe también en muchas otras plantas, como en las hojas de té, las nueces de kola, el guaraná o la yerba mate. Las plantas la utilizan como “control de plagas”, ya que paraliza o mata a algunos insectos que, de otro modo, se alimentarían de ellas… y los seres humanos consumimos este insecticida natural para estimular nuestro sistema nervioso.

Coffea arabica. ¿Pesticida o delicioso estimulante? (Wikipedia/CC Attribution-Sharealike).

El segundo, el ácido úrico (C₅H₄N₄O₃) es el que seguro que conoces porque… bueno, porque lo eliminas todos los días en la orina. Los seres humanos y algunos otros primates lo producimos como eslabón final de una serie de transformaciones de unas purinas en otras (existe un metabolismo de las purinas que merecería su propio artículo, aunque no podría ser yo quien lo escribiese). Salvo que tu dieta sea bastante rara, no consumes ácido úrico en cantidades apreciables, sino que su fuente última suele ser la purina, que existe en casi cualquier producto animal, especialmente el hígado, mariscos y pescados, e incluso algunas verduras como la coliflor y los espárragos.

No es buena una concentración demasiado alta de ácido úrico en el plasma sanguíneo. Entre otras cosas, el ácido úrico puede formar cristales en algunas articulaciones… puedes imaginar el dolor que puede producir eso. En eso consiste precisamente la gota, que provoca dolores intensísimos, no sólo por los cristales en sí, sino por la inflamación de los músculos que rodean la articulación. Y por eso la gota se ha llamado a menudo “la enfermedad de reyes” o “la enfermedad del rico”, porque tradicionalmente ¿quién tenía acceso a grandes cantidades de mariscos, carnes rojas, pescados, etc? Pues eso. Por cierto, no he querido poner imágenes de articulaciones afectadas por gota, porque son bastante desagradables. Baste con la apariencia de aguja de los cristales para imaginar el dolor que pueden causar:

Cristales de ácido úrico en el líquido sinovial (Wikipedia/CC Attribution-Sharealike 3.0)

Sin embargo, tampoco es bueno tener un defecto de ácido úrico en sangre (algo que, sospecho, no debe de ser muy común en nuestra sociedad industrializada, pero bueno). Entre otras cosas, parece haber una correlación estadística entre la incidencia de esclerosis múltiple y los bajos niveles de ácido úrico en sangre, aunque no he conseguido encontrar las posibles razones de que esto sea así (si alguien tiene información, ya sabéis).

Estructura de la adenina (carbono en negro, hidrógeno en blanco y nitrógeno en azul).

Pero, aunque las purinas que más llamen la atención al principio sean la cafeína y el ácido úrico, si has estudiado biología estoy convencido de que otras dos habrán hecho que arquees la ceja: la adenina y la guanina. Estas dos purinas son una de las razones por las que hablé varias veces en la entrega anterior acerca del “efecto Frankenstein”. Al sintetizarlas, Fischer había conseguido producir artificialmente dos de los nucleótidos que forman el ADN y el ARN; los otros tres –citosina, timina y uracilo– no son purinas, sino que pertenecen a otro grupo orgánico, las pirimidinas.

Sí, ya sé que Fischer no tenía idea de que la adenina y la guanina que estaba produciendo en laboratorio eran constituyentes últimos del ADN que, entre otras causas, había determinado que se dedicase a sintetizar adenina y guanina, pero no me negarás que no produce una sensación extraña. Es como un robot que se replica a sí mismo… o, al menos, que empieza a hacerlo. Y no hemos parado desde entonces.

En el ácido ribonucleico (ARN), la adenina y la guanina tienen como compañeras a la citosina y el uracilo. En el ácido desoxirribonucleico (ADN), en vez de uracilo hay timina. Como probablemente sepas, el ARN tiene una sola cadena, mientras que el ADN tiene dos, que forman esa bellísima espiral con una serie de “travesaños” horizontales que unen ambas cadenas:

Cada uno de esos travesaños es un par de bases unidas por enlaces de hidrógeno; una purina se une con una pirimidina, ¡y no de cualquier manera! La adenina se une con la timina formando un par AT, y la guanina con la citosina formando un par GC. Y, aunque una vez más esto diese para un artículo –o más bien una serie entera– que yo no puedo escribir, estos enlaces de hidrógeno pueden romperse con relativa facilidad, separando ambas mitades de la “escalera” como si se abriese una cremallera, y volviendo a unirlas cuando haga falta. Con tan sólo este número tan pequeño de bases, simplemente a partir del orden en el que están colocadas, es posible obtener una cantidad ingente de combinaciones posibles.

La guanina merece un puesto ya, simplemente por esto, en la lista de moléculas orgánicas esenciales, ¡porque sin ella no serías quien eres! Pero la adenina tiene, aparte de eso, credenciales aún mayores. Además de su importancia por su presencia en el ARN y el ADN, la adenina forma parte de otro nucleótido fundamental, el adenosín trifosfato o trifosfato de adenosina, ATP, que desempeña un papel fundamental en las transacciones energéticas de nuestro organismo — energía que obtenemos muy a menudo de los hidratos de carbono de los que hemos hablado antes. Como siempre decimos aquí, en último término todo está relacionado con todo, como verás en la última parte del artículo.

El caso de los péptidos es parecido al de los glúcidos: “eslabones” más o menos simples (en este caso, aminoácidos en vez de monosacáridos), que se unen para formar cadenas que pueden ser largas y complejas. Igual que antes los eslabones se formaban mediante un enlace glucosídico, ahora se consigue mediante un enlace peptídico entre dos aminoácidos. Así se obtienen dipéptidos, tripéptidos, etc. Ya dijimos en la entrega anterior que Fischer había conseguido sintetizar cadenas de hasta ochenta aminoácidos, aunque nunca logró sintetizar proteínas artificialmente — tampoco sabíamos demasiado sobre la estructura química de las proteínas por entonces.

Glucagón, un polipéptido de 29 aminoácidos.

De hecho, hemos avanzado tanto desde Fischer que hasta los nombres han ido cambiando y dejando de tener el sentido que tenían. Durante mucho tiempo, la diferencia entre un péptido y una proteína (ambos constituidos, en último término, por cadenas de aminoácidos) era que un péptido era suficientemente corto y simple para ser sintetizado artificialmente a partir de sus aminoácidos constituyentes, y una proteína no… pero según fue avanzando la ciencia, pudimos llegar a sintetizar incluso proteínas en laboratorio, con lo que esa definición no tiene ya tanto sentido.

También se ha sugerido emplear una medida objetiva, como el número de aminoácidos mínimo de la cadena para ser una proteína “de verdad”, pero algunas son bastante cortas. La insulina, por ejemplo, tiene sólo 51 aminoácidos, menos de los del péptido sintetizado por Fischer. Como ves, una vez más, es en la época de Fischer cuando empiezan a desdibujarse las líneas claras y meridianas entre artificial y natural. Según fuimos conociendo más sobre las entrañas químicas de nuestro propio cuerpo, más se fue haciendo borrosa esa distinción.

Un buen ejemplo es la relación que existe entre dos de los campos de estudio de Fischer: como hemos visto, el orden de las bases nitrogenadas en nuestro ADN determina cómo se “fabrican” las proteínas en nuestro cuerpo. Dependiendo del orden en el que estén los aminoácidos en la cadena de ADN, el péptido o la proteína tendrá unas propiedades u otras y será una u otra cosa.

El proceso de síntesis de las proteínas es complejo, e involucra al ARN en un paso intermedio, pero se parece bastante a una cadena de montaje. Como hay muchos más aminoácidos (20) que bases en el ADN/ARN (4), la relación no es de uno a uno: cada trío de bases en la cadena de ADN, llamado codón, se codifica como un aminoácido en la proteína final. Pero claro, como las combinaciones posibles de adenina, guanina, citosina y timina (uracilo en el caso del ARN) tomadas de tres en tres son 64, más del triple de los aminoácidos que hace falta codificar, algunos codones diferentes producen al final el mismo aminoácido. Aquí tienes un diagrama básico de la “cadena de montaje”, en la que se está produciendo parte de la hemoglobina:

Imagen modificada a partir de ésta (CC 2.0 Attribution-Sharealike).

Una vez más, la difuminación entre artificial y natural: nuestras células utilizan el código programado en la cadena de purinas y pirimidinas del ADN para ensamblar los aminoácidos en las proteínas que fabrican, exactamente igual que haríamos en un laboratorio, si tuviéramos uno lo suficientemente pequeño.

Esto se complica, además, por el hecho de que no sólo el orden de los aminoácidos determina cómo se comportará la cadena. De hecho, en el caso de las proteínas, el orden de los aminoácidos se llama estructura primaria de la proteína, porque hay más. Se trata de cadenas que pueden ser tan largas que se unen en algunos puntos a sí mismas, creando hélices y bucles que pueden llegar a ser complicados — estas uniones consigo mismas determinan la estructura secundaria de la proteína. Pero claro, al ser cadenas largas y “dobladas” pueden tomar diferentes formas tridimensionales en el espacio: la estructura terciaria. Y, por si esto no fuera bastante, pueden unirse unas con otras para formar complejos — la estructura cuaternaria de las proteínas.

Toda esta complejidad permite que las proteínas hagan… bueno, básicamente de todo, porque dependiendo del orden de los aminoácidos y la estructura espacial de la proteína puede tener efectos de tantos tipos como pudiéramos imaginar sobre otros compuestos. Ya hemos mencionado la insulina, pero también son proteínas las inmunoglobulinas, la hemoglobina, el colágeno, prácticamente todos los enzimas, la queratina… Las utilizamos prácticamente para todo, tras evolucionar para codificar moléculas tan increíblemente complejas, que tengan usos tan increíblemente específicos. La verdad es que impresiona… y, para muestra, un botón: la hexoquinasa.

La hexoquinasa tiene una estructura apabullantemente compleja, que tiene un objetivo muy específico: coge un monosacárido (generalmente, glucosa) y sustituye un átomo de hidrógeno por un grupo fosfato (PO₄), es decir, fosforila la glucosa. Su forma y estructura son precisamente las justas para enlazarse con la glucosa y hacer exactamente eso; ni más, ni menos. ¿Qué hace falta para realizar esa función? Esto:

Hexoquinasa.

Y como ésta, otra miríada de moléculas complejísimas, el orden de cuyos aminoácidos viene codificado por el orden de las bases nitrogenadas del ADN en el núcleo de nuestras células… ¡ay, si Fischer levantara la cabeza!

En la próxima entrega de la serie, el Premio Nobel de Física de 1903.

Para saber más:

• Hidratos de carbono / Carbohydrates
• Purina / Purine
• Aminoácidos / Amino acids
• Proteínas / Proteins

Cuantejo. Puede parecer adorable, pero ¡ojo!, no todo es lo que parece.

Ni qué decir tiene que, si no llevas con nosotros desde el principio de la serie, es muy recomendable que empieces por el primer artículo o esto te va a parecer aún más raro de lo que ya es. Además, un par de avisos adicionales: en primer lugar, como siempre en esta serie, voy a realizar simplificaciones terribles que sólo merecen que maldigas mi nombre, especialmente si eres físico como yo. Emplearé, además, ejemplos estúpidos y absurdos, para obtener conclusiones aberrantes. En resumen, no se me ocurre ninguna razón para que sigas leyendo este artículo, de modo que ¡allá tú si lo haces!

Dicho esto, Schrödinger introduce el término de entrelazamiento al hablar del sistema gato-isótopo, ya que –como espero que recuerdes del experimento mental– si se ha producido una desintegración, el gato habrá muerto, mientras que si no se ha producido, el gato estará vivo. Existe una “conexión íntima” a nivel físico entre el gato y el isótopo. Sin embargo, permite que ilustre el concepto de entrelazamiento cuántico con un ejemplo diferente, antes de hacerlo con casos algo más realistas.

Imagina, querido y paciente lector de El Tamiz, que existe una extrañísima especie de conejos, los cuantejos, que tienen ciertas características muy peculiares. Existen dos tipos de cuantejos: los cuantejos angelicales y los cuantejos diabólicos. Y esos nombres describen las dos variantes de cuantejo perfectamente bien — los cuantejos angelicales son adorables, pacíficos y afectuosos. No hay nada que les guste más que recibir abrazos. Sin embargo, los cuantejos diabólicos son criaturas sanguinarias y ferocísimas — intenta acariciar a uno de ellos y seguro que acabas sin dedo y, probablemente, sin sangre en las venas.

Las dos variantes de cuantejos están perfectamente equilibradas: los cuantejos siempre nacen a pares, un cuantejo angelical y otro diabólico. Y, al nacer, ambos son absolutamente indistinguibles, tanto por su apariencia como por su comportamiento. Es durante la primera noche después de nacer cuando, de pronto, muestran su naturaleza angelical o demoníaca de forma inequívoca. A partir de ahí, no cabe duda de a qué variante pertenece el cuantejo en cuestión — un 50% de las veces, para desgracia de quien esté cerca.

Imagina ahora que nace un par de cuantejitos pequeños y monísimos, y un amigo común nos regala uno a ti y otro a mí. Ambos han nacido juntos, lo que significa que llegará un momento, esta misma noche, en el que uno de los dos cuantejitos se mostrará como un cuantejo angelical, y el otro como diabólico. Sin embargo, nuestro amigo común nos ha dado los cuantejitos metidos en sendas cajas (con agujeros, por supuesto, y suficiente agua y comida para que puedan sobrevivir sin problemas), con lo que no podemos verlos y no hay nada exterior que los afecte de ningún modo.

De manera que tú te vas a tu casa con tu cuantejito, y yo me voy a mi casa con el mío, ambos metidos en las cajas, y nos prometemos mutuamente que no abriremos las cajas hasta la mañana siguiente, después de que la verdadera naturaleza de los dos cuantejos ya sea evidente. Pero, antes de seguir con el ejemplo, con lo que tenemos hasta ahora podemos empezar a discutir sobre algunas propiedades de las teorías físicas y, sobre todo, de la cuántica.

Si recuerdas las entradas sobre estados cuánticos, y son autoestados del observable tipo de cuantejo. Cuando nos vamos a nuestras respectivas casas, el estado de mi cuantejo es , ya que no hay absolutamente nada que me indique de qué tipo es, pero sé que, de los dos, uno es el diabólico y el otro el angelical, con lo que existe la misma probabilidad de que mi cuantejo resulte ser el uno o el otro. Espero que, para empezar, este ejemplo te haya servido para refrescar los conceptos de estado y autoestado; ahora, vayamos más allá.

Si la teoría cuántica es completa, eso quiere decir que conozco absolutamente todas las variables que definen a mi cuantejo, con lo que el estado de mi cuantejo y el cuantejo en sí son, a todos los efectos, indistinguibles. Ya hablamos de esto al definir los estados cuánticos (lo hicimos entonces con un dado), pero creo que este concepto se entiende mejor negando su definición: si la teoría cuántica es incompleta, entonces existen variables que definen mi cuantejo, que pueden ser conocidas, pero que mi teoría no contempla. Por ejemplo, si todos los cuantejos nacen con un gen que determina si son angelicales o diabólicos, pero ese gen no afecta al comportamiento ni la apariencia del cuantejo hasta la primera noche, y mi teoría no contempla los genes, entonces mi teoría es incompleta. No es que la variante del cuantejo no esté determinada, es que yo no la conozco porque mi teoría falla.

Esto tiene la suficiente importancia como para que lo repita: si la teoría es completa y conozco el estado del cuantejo, si cambia el estado es que ha cambiado el cuantejo o al revés. Pero si la teoría no es completa existe una desconexión entre la información que tengo del cuantejo y el cuantejo en sí. Es posible que mi información cambie sin que lo haga el cuantejo, o viceversa, porque haya variables que cambien sin que yo me dé cuenta porque la teoría no las contemple.

Las variables de ese tipo se denominan variables ocultas, y algunos físicos, como Einstein, consideraban que su existencia explicaría la aparente aleatoriedad de la cuántica — no es que las cosas no estuvieran definidas, sino que no estábamos teniendo en cuenta las cosas que las definían. (Por si te lo estás preguntando, no, no hemos encontrado ninguna de esas variables hasta ahora, y mira que lo hemos intentado).

Pero supongamos, para seguir con el ejemplo, que la teoría cuántica sí es completa, y que la naturaleza de mi cuantejo no está determinada en absoluto cuando me lo llevo a casa, como tampoco lo está la del tuyo, por supuesto. Lo que sí está claro es que no es posible conocer la variante de mi cuantejo sin conocer la del tuyo y viceversa: ambos nacieron a la vez, con lo que uno de ellos es necesariamente angelical y el otro diabólico. En cierto sentido, no tiene sentido describir a nuestros cuantejitos separadamente, porque sus estados cuánticos están íntimamente unidos: nuestros cuantejitos están entrelazados.

Dicho de otro modo, si mi cuantejito es el cuantejito A y el tuyo el B, lo que tiene de verdad sentido es describir el estado de los dos cuantejitos juntos como algo así: . Ese símbolo , en lo que a nosotros respecta en esta serie, simplemente significa “combinado con”, ya que las dos posibles combinaciones son que mi cuantejito sea angelical y el tuyo diabólico o al revés. Lo usaremos en otros artículos de la serie pero creo que, sin entrar en disquisiciones matemáticas, es bastante evidente lo que significa.

Cuantejo diabólico en acción (vídeo al final del artículo).

Imagina que, de madrugada, decido romper mi promesa y abro la caja de mi cuantejito para ver si es afectuoso y adorable o una máquina de muerte y destrucción. Supongamos que, en el momento en el que abro la caja, el pequeño animalito salta hacia mi yugular con las fauces abiertas, sediento de sangre. No tiene sentido que diga que el estado de mi cuantejo es . Lo que sí tiene sentido que diga es que el estado de los dos cuantejos entrelazados es . Si has entendido esto, has comprendido lo que es el entrelazamiento cuántico y creo que, cuando lleguemos a algunas de sus posibles aplicaciones, no tendrás ningún problema en comprenderlas tampoco… pero la cosa no acaba aquí.

Hay una parte intuitiva de esto, y otra que hace que nuestra intuición rechine los dientes, de modo que vamos primero con la parte fácilmente asimilable. Al determinar que mi cuantejo es diabólico, estoy absolutamente seguro de que, cuando tú abras tu caja, tu cuantejo saltará a tus brazos, afectuoso y adorable, deseoso de cariño. Esto es inevitable dado el entrelazamiento de los cuantejos: si sé la variante de uno, sé la variante del otro sin lugar a dudas.

Si la variante de los cuantejos estuviera determinada por alguna variable oculta, entonces todo sería así de sencillo: mi cuantejo siempre fue diabólico desde el principio, y el tuyo adorable. Nada ha cambiado en ninguno de los dos cuantejos al abrir mi caja, simplemente lo ha hecho la información que yo tengo de ellos. Pero, ¿y si la teoría cuántica es una teoría completa y el estado del cuantejo contiene absolutamente toda la información que es posible obtener sobre el cuantejo? Supongamos que es así, y verás cómo obtenemos consecuencias muy raras: tan raras que a Einstein le parecían aún más aberrantes que la aleatoriedad de la cuántica, e hicieron que el insigne físico rechazase este concepto de entrelazamiento con garras y dientes.

Si los estados contienen toda la información, antes de que yo abra mi caja y mi cuantejito salte a morderme el cuello, no es que no sepamos si tu cuantejo es angelical o no; es que tu cuantejo no es ni una cosa ni la otra. Porque, si lo fuera pero no lo supiéramos, entonces habría algo que no estamos teniendo en cuenta en la teoría, luego no sería completa… pero hemos partido de la base de que lo es. Si la teoría cuántica es completa y el estado de tu cuantejo cambia, es que tu cuantejo cambia. Si el estado cambiase de a sin que lo hiciese el cuantejo, es que el estado inicial no contenía toda la información del sistema, algo absurdo porque es nuestra premisa. Si esto te parece un galimatías y no lo tienes claro, ¡vuelve a leer los dos últimos párrafos antes de seguir!

¿Preparado?

Esto quiere decir que, en el momento en el que yo abro la caja y mi cuantejito salta de ella con ojos inyectados en sangre, de manera absolutamente instantánea, tu cuantejito ha cambiado y, de ser un cuantejito “indeterminado” se ha convertido en un cuantejito angelical. La conexión entre nuestros cuantejos es así de íntima: no hay nada en el Universo que pueda hacer que, al alterar el estado de mi cuantejo, el tuyo no cambie también. Esa interacción, a diferencia de la fuerza eléctrica o la gravitatoria, no disminuye con la distancia, no puede ser detenida por barreras físicas de ningún tipo, no puede ser detectada en su “transmisión” porque no hay ninguna transmisión mensurable en el espacio entre los dos cuantejos. Lo que sea que va de mi cuantejo al tuyo (aunque ésta no es, en mi opinión, una buena descripción, porque no hay movimiento ni transmisión de nada, hay un cambio simultáneo) es intangible, imparable e inmediato.

En palabras de Einstein, se trata de una spukhafte Fernwirkung, una acción fantasmal a distancia. Esto es algo que repugnaba al genial físico profundamente; tanto que, de ser la teoría cuántica una teoría completa, él mismo “preferiría ser zapatero, o incluso empleado de una casa de apuestas, antes que físico”. Ya hemos hablado antes en El Tamiz acerca de su argumento, elaborado junto con Podolsky y Rosen, al mencionar las discusiones entre Einstein y Bohr hace ya más de dos años (!).

La razón de esta repugnancia puede no resultar evidente al principio, pero se debe a la siguiente razón: si la cuántica es una teoría completa, la realidad no es local. Hasta este momento, se había considerado que un cambio en cualquier componente del Universo sólo producía un cambio en su inmediata vecindad, que luego podía ir propagándose (como mucho, a la velocidad de la luz) hasta alcanzar puntos alejados de él según pasaba el tiempo. Por ejemplo, si tú tienes un objeto y yo otro, y tu objeto cambia, ese cambio no afectará a mi objeto hasta que haya pasado un tiempo determinado (tanto más grande cuanto más alejados estén los objetos).

Por lo tanto, de acuerdo con la teoría clásica, si yo quiero estudiar mi objeto durante un tiempo corto, puedo ignorar los cambios que tú puedas realizar sobre el tuyo, porque no llegarán a afectar al mío. Pero, si la teoría cuántica es completa, como en el caso de los cuantejos de arriba, un cambio en uno de ellos puede producir cambios en otros de manera instantánea, por muy alejados que estén de él, sin que haya una mediación de cambios intermedios a través del espacio que los separa. Esa realidad no es local: no puedo describir una parte del Universo sin describirlo todo, porque los cambios se producen “en todo a la vez”, en vez de producirse en un punto y propagarse a otros. En palabras de Einstein,

La siguiente idea caracteriza la independencia relativa de los objetos A y B alejados en el espacio: la influencia externa sobre A no tiene influencia directa sobre B; esto se conoce como Principio de Acción Local [...]. Si este axioma se rechazase completamente, la idea de la existencia de sistemas cuasi-aislados, y por lo tanto la postulación de leyes que pueden comprobarse empíricamente en el sentido comúnmente aceptado, sería imposible.

Si has entendido esto con los cuantejos, pasemos a describir brevemente cómo se lleva a cabo esto en la realidad. Desde luego, lo de los cuantejitos es un ejemplo tonto cuyo objetivo es simplemente hacer esto más accesible: un cuantejo macroscópico no presentará fácilmente características cuánticas, pero bueno.

Una de las maneras más comunes de lograr el entrelazamiento es el uso de láseres y cristales. Ciertos cristales tienen la curiosa propiedad, cuando reciben luz (dicho “en cuántico”, fotones) de que a veces un fotón es absorbido por el cristal y a continuación se emiten dos en su lugar, en un proceso llamado conversión paramétrica a la baja. Desde luego, la energía total suma de los dos fotones es la del fotón original, pero existe otra propiedad más curiosa, debida a la conservación del momento lineal — los dos fotones que salen están polarizados perpendicularmente el uno respecto del otro. No sé lo que conoces sobre la polarización, y no tengo espacio aquí para explicarla, pero dicho mal y pronto, si la onda electromagnética que transporta el primer fotón oscila verticalmente, entonces seguro que la del otro lo hará horizontalmente, y para cualquier otra dirección de oscilación, ambas serán perpendiculares la una a la otra.

Fíjate en cómo esto es bastante parecido al caso de los cuantejos: los dos fotones aparecen al mismo tiempo, y son indistinguibles el uno del otro hasta que se realice una observación sobre ellos. Dado que los dos fotones pueden alejarse el uno del otro, es posible que yo, como observador, sólo me fije en uno de ellos, y que nunca jamás tenga acceso al otro. Pero lo que es seguro es que, si mido la dirección de polarización de mi fotón y veo esto:

Entonces el estado de mi fotón ha cambiado, como también lo ha hecho, de forma instantánea, el otro fotón que nunca he visto; y puedo estar seguro de que, cuando alguien lo mida, observará esto:

En entradas posteriores hablaremos de diversos experimentos que utilizan el entrelazamiento, y verás cómo casi siempre se usan variaciones de esta idea, porque es relativamente fácil de reproducir el proceso y los dos fotones producidos están siempre entrelazados. Eso sí, es muy difícil mantener ese entrelazamiento, y ahí sí que la cosa es diferente de la de los cuantejillos, que se mantenían entrelazados sin que tuviéramos que preocuparnos por ellos. Ya hablaremos de los aspectos prácticos en el futuro.

Como siempre en esta serie, prefiero dedicar cada artículo a un concepto determinado porque ya son lo suficientemente turbios como para, encima, mezclar unos con otros. Sin embargo, no puedo terminar sin dejar de mencionar una falsa concepción relacionada con el entrelazamiento que se oye con relativa frecuencia, sobre todo al hablar de un concepto que trataremos más adelante en la serie, el teletransporte cuántico. Esa falsa concepción es la idea de que lo que acabo de describir, de ser la cuántica una teoría completa, permite una transferencia instantánea de información entre dos observadores. Esto es falso, y tal vez ya tengas claro por qué es así si has comprendido muy bien el entrelazamiento; por si no es así, sigamos con el ejemplo de los cuantejos para hablar de esto.

Sigamos partiendo de la hipótesis de que la cuántica es una teoría completa y que, cuando yo abro la caja y mi cuantejo se abalanza sobre mí, algo cambia en el tuyo de manera instantánea. La pregunta aquí es, ¿cómo puedo utilizar esa instantaneidad para enviarte un mensaje burlándome de los límites de la velocidad de la luz? Por ejemplo, supongamos que, cuando nos separamos, cada uno con su cuantejo, estábamos pensando en ir al cine al día siguiente, pero yo no estaba seguro de querer ir o no.

Yo estoy en mi casa, con la caja de mi cuantejito cerrada, y decido que no tengo nada importante que hacer al día siguiente y que sí quiero ir al cine. Puedo llamarte por teléfono para decírtelo, desde luego, pero ¿existe alguna manera de utilizar mi cuantejo y el cambio instantáneo en el estado del tuyo para que pueda darte ese mensaje sin utilizar nada más? ¿qué código preestablecido podemos utilizar para eso, que no requiera que yo sepa de antemano, mientras estamos juntos, cuál va a ser mi elección?

Si piensas durante un rato verás, espero, que… simplemente, no puedo. Yo abro mi caja, mi cuantejito resulta ser diabólico y se abalanza sobre mí, y entonces sé que el tuyo es necesariamente angelical, pero no hay manera de que pueda utilizar ningún código para enviarte el mensaje de que, si sobrevivo a esta bestia infernal que trata de devorarme, sí me gustaría ir al cine contigo mañana. La única manera que tengo de emplear el entrelazamiento es utilizar un canal clásico de información (por ejemplo, llamarte por teléfono) para complementar el hecho de que sé que tu cuantejo es angelical.

Desde luego, puedes estar preguntándote, “Entonces, ¿para qué diablos sirve todo esto? ¡Si me vas a llamar por teléfono de todos modos para decirme si vienes al cine, ¿de qué sirven los cuantejos?” Y la respuesta es interesante, pero tendrá que esperar a posteriores entradas. Como pista, desde luego que no sirve de nada si simplemente quiero que sepas que quiero ir al cine contigo. Sirve de mucho si quiero que nadie más que tú, incluso si está escuchando nuestra conversación telefónica, pueda saber si quiero ir al cine o no. Tiempo al tiempo.

Para desintoxicarte tras tanta abstracción, nada mejor que ver un cuantejo diabólico en acción, si es que tienes agallas para verlo (cortesía de los inefables Monty Python):

Para saber más:

• Entrelazamiento cuántico / Quantum entanglement
• Parametric down-conversion

En reconocimiento a los servicios extraordinarios que ha proporcionado con su trabajo en la síntesis de azúcares y purinas.

Como suele suceder, es posible que al leer eso te quedes como estabas antes de leerlo. ¿Qué tiene de relevante el trabajo de Fischer? Pues, aunque lo de sintetizar azúcares y purinas no suene muy espectacular, como también pasa a menudo en esta serie, el trabajo de Fischer marca un antes y un después: es el momento en el que, en cierto sentido, nos convertimos por fin en el Doctor Frankenstein. Y aún estamos en ello.

Nota: Como bien sabéis los habituales, soy físico, no químico ni biólogo, de modo que, en entradas como ésta, hago lo que puedo, pero estoy a la disposición de los que sí saben de verdad para arreglar o corregir cualquier cosa que no sea tanto una simplificación (que las hay, como siempre) como un error abyecto.

Como hemos dicho anteriormente en esta serie, muy pocos científicos son tan buenos teóricos como experimentales, de modo que la gran mayoría de ellos destacan, en menor o mayor medida, en una de las dos facetas de la ciencia. Hermann Emil Fischer era, fundamentalmente, un experimentador, y ha sido uno de los químicos modernos más brillantes y más prolíficos en este aspecto, si no el que más; pero lo que lo hace un científico fuera de serie, además, es la combinación de dos factores.

Hermann Emil Fischer (1852-1919).

Por un lado, sin ser tan brillante en el aspecto teórico como el experimental, Fischer era capaz de diseñar experimentos que probasen o refutasen una hipótesis con gran agudeza, y de extraer conclusiones lógicas a partir de ideas ya demostradas — muchas y buenas conclusiones. De modo que, como veremos dentro de un momento, gran parte de su carrera se basó en seguir caminos de descubrimientos basándose en otros anteriores también suyos, con lo que produjo una verdadera “cascada” de descubrimientos científicos a lo largo de su vida.

Por otra parte, Fischer no cejaba. Jamás. Tenía una enorme capacidad de trabajo y tenacidad, con lo que consiguió una cantidad de logros experimentales gigantesca, uno detrás de otro. Cuando un camino mostraba ser un callejón sin salida, el alemán buscaba otro… y otro, hasta que uno de ellos prometía ser el bueno. Y entonces lo perfeccionaba, identificaba y solucionaba los problemas, hasta llegar al resultado deseado; salvo que, por supuesto, demostrase que la idea era absurda mediante la experimentación, ya que Fischer no se aferraba a las hipótesis cuando éstas mostraban sus agujeros.

Esta “cascada de descubrimientos” que le proporcionaron el Nobel (y a todos nosotros un avance en la química orgánica sin precedentes) tuvo su fuente en 1875, cuando Fischer tenía tan sólo 23 años. Por aquel entonces, el químico trabajaba bajo su mentor, el también genial Adolf von Baeyer, del que hablaremos dentro de un par de entradas de la serie ya que también recibió un Premio Nobel por su trabajo en química orgánica. Fischer descubrió el primer miembro de un grupo, las hidracinas, denominado fenilhidracina (C₆H₅NHNH₂).

Fenilhidracina.

Esta curiosa sustancia tenía, entre otras propiedades, la capacidad de reaccionar con multitud de compuestos orgánicos para dar otros nuevos. En 1875, esto no parecía tener demasiada importancia, pero era uno de los ingredientes fundamentales de la “cascada” que he mencionado antes, de modo que recuerda la fenilhidracina para luego.

Unos años más tarde, en 1881, Fischer abandonó la tutela de von Baeyer y fue ganando reputación con nuevos descubrimientos en varios frentes, pero fundamentalmente dos (y por ambos recibió el Nobel dos décadas más tarde, como he mencionado al principio): su estudio de las purinas y el de los azúcares. Pero vamos por partes.

En 1776, mientras estudiaba cálculos renales, Karl Wilhelm Scheele había descubierto el ácido úrico, un producto de desecho de los organismos animales, y en las décadas posteriores se fueron descubriendo otros compuestos de origen animal que tenían algunas características en común con él, como la xantina o la guanina. Por otro lado, en 1819 Friedrich Ferdinand Runge consiguió aislar cafeína del café, y en poco tiempo se obtuvieron otros alcaloides vegetales similares, como la teobromina del cacao. Al estudiar unos y otros, y a pesar de que unos existían en animales y otros en vegetales, Fischer demostró su gran intuición y su genio: consiguió producir unos compuestos a partir de otros. Era evidente ya que el ácido úrico, por ejemplo, era producido mediante algún proceso biológico en los organismos animales, ya que no se consumía en la dieta, pero Fischer hizo lo mismo que nuestro cuerpo… sólo que en una probeta. ¡Bienvenido, Dr. Frankenstein!

Cafeína (Wikipedia/Rafti Institute)

De hecho, dadas las propiedades similares de estas sustancias, Fischer sospechaba que todas ellas provenían de una más simple, que bautizó en 1884 como uricum purum (”úrico puro”) o purina. Sin embargo, conseguir demostrar esa hipótesis aislando el uricum purum era una tarea difícil. Fischer empezó por hacer “en botella”, una vez más, lo que la Naturaleza hacía en los seres vivos: aunque Runge había obtenido cafeína a partir del café unas décadas antes, Fischer produjo cafeína de manera artificial. Hoy en día, por si te lo estás preguntando, no la fabricamos artificialmente: el proceso de descafeinado del café nos proporciona enormes cantidades de ella.

Finalmente, en 1898, el genial alemán obtuvo por fin la purina a partir de ácido úrico, y mostró cómo todos los otros compuestos con propiedades similares, animales o vegetales, eran miembros de un mismo grupo cuyo representante más simple era precisamente la purina. Todos ellos, desde la cafeína hasta el ácido úrico pasando por la xantina y teobromina, recibieron el nombre de purinas (sí, la purina es una de las purinas, ¿algún problema?). Existen otras purinas muy relevantes, no sólo por su importancia biológica, sino por el “efecto Frankenstein” que venimos mencionando a lo largo del artículo… pero de eso hablaremos en la segunda parte dentro de un par de semanas.

Purinas.

Ah, pero Fischer era tan prolífico que esto no le bastaba: al mismo tiempo que estudiaba las purinas y buscaba frenéticamente la base de todas ellas, hacía algo parecido con otro grupo orgánico: los hidratos de carbono. También ahí, aunque se conocían algunos miembros del grupo, faltaba una sistematización y un modelo global de todos ellos, su relación y sus componentes básicos. Y Fischer disponía, gracias a sus investigaciones anteriores, de una herramienta básica para lograr ese objetivo: la fenilhidracina que había descubierto trabajando con von Baeyer.

Cuando Fischer centró su atención en los azúcares, los dos más conocidos en la naturaleza eran la glucosa y la fructosa, aunque antes de la sistematización de los nombres de compuestos orgánicos se les solían dar los más poéticos de azúcar de uva o de mosto, y azúcar de fruta, respectivamente (verás que, incluso en el discurso de entrega del Nobel, se utilizan estos términos). El químico utilizó la fenilhidracina para realizar distintas reacciones químicas sobre estos azúcares y producir compuestos comunes, que demostraban que estaban relacionados. Pero, como en el caso de las purinas, Fischer llegó más allá. Mucho más allá.

Glucosa (C₆H₁₂O₆).

Fue capaz de sintetizar en su laboratorio tanto la glucosa como la fructosa, y establecer su composición química a la perfección. Además, fue capaz de predecir la existencia de azúcares de idéntica composición pero con propiedades diferentes dependiendo de la localización de sus átomos en el espacio, algo que ya hemos mencionado al hablar de van ‘t Hoff. Pero, no contento con esto, sintetizó bastantes azúcares más que no habían sido siquiera descubiertos en la naturaleza. Nuestro conocimiento de los hidratos de carbono se basa de forma aplastante en el trabajo que realizó este genio en menos de una década. No sólo estudió este grupo en sí, sino también los enzimas y fermentos que los convertían en cosas diferentes en los seres vivos.

Como ves, la línea entre “vivo” e “inerte” se iba haciendo cada vez más tenue, cuando podían fabricarse moléculas orgánicas en laboratorio. Pero Fischer la hizo aún más difusa cuando, poco antes de recibir el Nobel (parte de su investigación se produjo después) se dedicó a estudiar las proteínas. No te pierdas el genio de este individuo:

En primer lugar, consiguió desarrollar métodos de laboratorio para obtener e identificar un grupo de moléculas orgánicas, los aminoácidos. Es más, descubrió un nuevo tipo de aminoácidos desconocidos hasta entonces, los aminoácidos cíclicos (uno de ellos, la prolina, lo puedes ver en la imagen más abajo). A continuación, dado que se conocía ya el hecho de que las proteínas estaban compuestas por aminoácidos, Fischer descubrió cómo estas moléculas se unían unas a otras mediante el enlace peptídico… y se dedicó a fabricar cadenas de aminoácidos, es decir, a polimerizarlos. Empezó con dipéptidos (formados por dos aminoácidos) en 1901, luego creó tripéptidos y otros cada vez más largos.

Prolina (C₅H₉NO₂).

Pero ¿por qué quedarse únicamente en los aminoácidos naturales? Fischer sintetizó varios que ya existían en la naturaleza, claro, pero también “fabricó” otros artificiales que nadie había visto jamás antes. Su trabajo con los polipéptidos cada vez más largos continuó también, hasta conseguir uno de ochenta aminoácidos, con una masa molecular de 1213 umas, la molécula sintética más pesada creada hasta ese momento. Un péptido tan complejo químicamente que, sin ser una proteína de verdad, empezaba a tener algunas propiedades similares a ellas. El propio Fischer comentó en alguna ocasión que el conseguir cadenas más largas y más complejas hasta obtener proteínas artificialmente sería sólo cuestión de tiempo y esfuerzo.

De modo que se trata, como sucede a veces con los Nobel, de un premio “global” a distintos descubrimientos más o menos relacionados. Tal vez ninguno de ellos nos revelase facetas del Universo que no conociésemos hasta entonces, pero sí nos hizo replantearnos la división entre “orgánico” e “inorgánico”, e inició el camino hacia, por ejemplo, la ingeniería genética… pero de eso ya hablaremos en un par de semanas.

Como siempre, quiero dejar aquí el discurso de entrega del Premio, por más que su lenguaje sea arcaico y sus ideas algo trasnochadas en algunas cosas (o precisamente por eso). Imagina, pues, el salón de actos de la Real Academia Sueca de las Ciencias, y a su Presidente en 1902, Hj. Théel, que se dirige al público:

Su Majestad, sus Altezas Reales, damas y caballeros.

La Real Academia de las Ciencias ha decidido otorgar el Premio Nobel de Química de 1902 al Doctor Emil Fischer, Catedrático de la Universidad de Berlín y Geheimrat¹, por los servicios extraordinarios que ha proporcionado con su trabajo en la síntesis de azúcares y purinas.

Una de las principales tareas de la química orgánica es investigar y reproducir artificialmente los procesos que suceden en la materia viva, tanto animal como vegetal, para conseguir así establecer una base firme para los conceptos relativos a los fenómenos biológicos. No hay otro grupo de compuestos del carbono más importante para la vida orgánica, después de las proteínas, que los hidratos de carbono. Por esa razón los carbohidratos, y en particular los azúcares, han sido objeto de estudios incontables desde los comienzos de la química orgánica. Debido a la naturaleza de estas sustancias, su estudio ha sido realmente difícil y, hasta hace unos pocos años, parecía una tarea imposible.

Basándose en su descubrimiento de los derivados de la hidracina, un descubrimiento significativo, el profesor Fischer consiguió resolver el problema de forma brillante. Con un razonamiento sorprendentemente agudo y con una capacidad de discernimiento brillante al elegir el camino, Fischer no sólo consiguió reproducir de manera sintética azúcares naturales de uva y fruta², sino también otros treinta azúcares más y un buen número de sustancias estrechamente relacionadas. A pesar de que sólo se han encontrado azúcares naturales simples con 5-6 átomos de carbono, Fischer sintetizó una serie continua que contenía de 2 a 9 átomos de carbono. Además, mediante su elegante método de fabricar glucósidos artificialmente, ha añadido este grupo tan extraordinariamente importante para la fisiología vegetal a los logros de la síntesis orgánica.

Estos estudios han sido importantes especialmente para la teoría de la colocación espacial de los átomos elaborada por van ‘t Hoff y Le Bell. En el caso de los compuestos en cuestión, Fischer consiguió determinar de forma completa no sólo la manera en la que los átomos se enlazan en los complejos atómicos, las moléculas, sino también la posición relativa de los átomos unos respecto a otros o, en otras palabras, la configuración estereométrica de las moléculas. Dado que el grado de complejidad aquí es grande y la teoría es verificable hasta sus más nimios detalles, nuestro conocimiento de las agrupaciones atómicas ha alcanzado tal grado de certeza a través de estos estudios que podemos estar seguros de que este conocimiento no se debilitará en el futuro, incluso aunque nuestros modelos atómicos y, en particular, de las valencias, sufran cambios radicales.

Estos estudios han sido igualmente importantes para la fisiología.

Uno de los procesos más extraordinarios que se producen en la naturaleza es la formación de hidratos de carbono en las partes verdes de las plantas. Este proceso es, de hecho, la principal fuente de cualquier sustancia orgánica, con lo que su estudio es una de las tareas clave de la ciencia. Ya en 1870 A. von Baeyer formuló la hipótesis de que el dióxido de carbono y el agua se reducían hasta formar formaldehído (formalina) en las células que contienen clorofila, y que éste se condensa inmediatamente para formar azúcar. Ya que Fischer ha logrado preparar azúcares de uva y de fruta a partir de formaldehído, y ambos son ubicuos en las plantas y son, más allá de toda duda, las sustancias originarias del resto de los hidratos de carbono, la hipótesis en cuestión ha alcanzado de este modo confirmación experimental de gran valor. Estas síntesis de azúcares se asocian además con el carbono, hidrógeno y oxígeno inorgánicos a través del formaldehído.

Las acciones enzimáticas, que tienes tan enorme importancia en los procesos vitales, se ven desde una nueva perspectiva como resultado de estos estudios. Se ha descubierto que los azúcares sintéticos con tres y nueve átomos de carbono son convertidos en alcohol y dióxido de carbono por las levaduras con tanta facilidad como el azúcar de uva que contiene seis átomos de carbono pero que, tras una leve modificación de la configuración estereométrica de la molécula, el azúcar de uva no se ve afectado en absoluto por el mismo enzima. Aquí nos encontramos el descubrimiento fundamental de que una función vital depende más de la configuración geométrica de la molécula de la sustancia nutritiva que de su composición en otros aspectos. Fischer determinó una sensibilidad parecida a la denominada estructura asimétrica por parte de otros enzimas y los glucósidos. A tenor de estas observaciones, la asimetría molecular ha obtenido una importancia anteriormente insospechada. Se ha descubierto que los enzimas mismos, al igual que los productos más importantes de la vida vegetal, hidratos de carbono, proteínas, gránulos de clorofila y el protoplasma en sí mismo, son, sin excepción, sustancias ópticamente activas o están compuestas por ellas, y que todas las transformaciones químicas esenciales del organismo dependen de la asimetría. Nuestro conocimiento de la Naturaleza y de las condiciones que gobiernan las funciones vitales ha aumentado, por tanto, considerablemente. Estas síntesis de azúcares son los primeros procesos en los que se ha podido verificar en detalle y con precisión la acción de los enzimas. Para la fisiología, estos estudios han abierto por tanto un nuevo campo, el tratamiento del cual ya ha comenzado y cuyas implicaciones aún no pueden ser totalmente comprendidas.

Al mismo tiempo que estos estudios y, en particular, tras obtener los resultados más importantes, el Prof. Fischer completó otra investigación que es una de las más elegantes y, en cuanto a los resultados, una de las más prolíficas realizadas en química orgánica.

Para la vida animal, las sustancias nitrogenadas del organismo son de la máxima importancia. Además de las proteínas, el organismo animal contiene una cantidad sustancial de otras sustancias nitrogenadas. Su estudio es de gran valor para la química fisiológica porque son, o bien productos del uso de las proteínas o son, junto con las proteínas simples, parte de los compuestos más complicados del organismo, los denominados proteidos³.

Después de que, en 1776, Scheele encontrase ácido úrico en los cálculos renales, se han detectado sustancias estrechamente relacionadas con él, como xantina, adenina, guanina, etc., en secreciones animales. El mismo grupo contiene además la teobromina, la teofilina y la cafeína, que provienen del reino vegetal y constituyen los estimulantes de nuestras bebidas comunes, el cacao, el café y el té. Con la percepción afilada del gran científico y una técnica magistral, el Prof. Fischer proporcionó orden y claridad también a este campo. Mostró que todas esas sustancias son derivados de la misma sustancia original, la purina, que él mismo había descubierto. Además consiguió prepararlas unas a partir de otras, y a partir de sustancias más simples, de manera que aquí, también, la cadena de sintetización comienza una vez más en el carbono, hidrógeno y oxígeno inorgánicos, y además de éstas fabricó un gran número de sustancias nuevas, estrechamente relacionadas, de modo que los derivados de la purina estudiados por Fischer deben de rondar ahora mismo los 150. La compisición intrínseca de cada uno de ellos ha sido completamente determinada.

Para la fisiología, la prueba experimental de que el ácido úrico y las xantinas provienen de la misma sustancia es de la máxima importancia, ya que se ha convertido en el más sólido apoyo para la teoría moderna de la formación del ácido úrico a partir de las nucleoproteínas del núcleo celular, y de las purinas contenidas en ellas.

Ya que algunos representantes del grupo –la cafeína y la teobromina– no sólo son valiosas en bebidas sino que se han empleado en medicina a través de los siglos, es razonable esperar que algunos de los nuevos derivados de la purina demuestren tener valor medicinal. La industria química también ha empezado a realizar sus primeros intentos para replicar las síntesis de Fischer de estas sustancias tan apreciadas en la vida cotidiana.

El tipo específico de investigación que ha caracterizado a la química orgánica durante las últimas décadas del siglo que acaba de terminar ha alcanzado su cénit de desarrollo y su forma más excelsa en los estudios de Fischer de los azúcares y las purinas. Desde un punto de vista experimental, ningún otro los supera.

Puedes también leer las palabras del propio Fischer (en inglés, 15 páginas) aquí.

En la segunda parte del artículo hablaremos un poco más en profundidad, simplemente por el placer de hacerlo, sobre los distintos grupos químicos que estudió Hermann Emil Fischer.

Para saber más:

• Hermann Emil Fischer (español) / Hermann Emil Fischer (inglés)
• Premio Nobel de Química de 1902 (página oficial)

1. Geheimrat - Título del antiguo Imperio Alemán hasta 1918
2. Azúcar de uva - glucosa, y Azúcar de fruta - fructosa
3. No he logrado encontrar referencia alguna a este término, ¿alguien sabe a qué se refiere en términos modernos?

En la última entrada de la serie estudiamos el elemento de diecinueve protones, el potasio, y hoy nos dedicaremos al de veinte protones. Se trata de un elemento de los “engañosos”: es muy común, pero probablemente nunca lo has visto puro. No es peligroso en su forma pura, pero algunos de sus compuestos sí lo son, y mucho… mientras que, al mismo tiempo, desempeña un papel fundamental en nuestra biología y, sin él, no podríamos vivir. Hablaremos, por tanto, de un elemento realmente polifacético: el calcio.

El calcio, como le sucedía al potasio, está muy cerca de ser estable: si pierde simplemente dos electrones de los veinte que tiene cuando es neutro, tiene la estructura electrónica del elemento de dieciocho protones, el argón, que es estable. Como hemos dicho múltiples veces en la serie, estar muy cerca de ser estable quiere decir ser tremendamente inestable, con lo que el calcio lo es: es rarísimo verlo puro. Si se deja al aire, en muy poco tiempo reacciona con él y forma óxidos y otros compuestos, con lo que hace falta tener mucho cuidado para mantenerlo en su forma metálica.

Tan raro es que, a pesar de ser el quinto elemento más abundante en la corteza terrestre, nadie fue capaz de observarlo en su forma elemental hasta que llegó un viejo conocido de Conoce tus elementos: el infatigable y genial Sir Humphry Davy, que logró aislarlo por primera vez en 1808, sólo un año después de que consiguiese hacer lo propio con el potasio del que hablamos en el artículo anterior, y básicamente de la misma manera (mediante la electrólisis). Cuando pudo observarlo, Davy lo vio como es “de verdad”, y no como solemos visualizarlo cuando pensamos en él:

Calcio puro.

Como puedes ver simplemente por su apariencia, el calcio, como le corresponde en su posición de la tabla periódica, es un metal. No sólo eso: es un metal “muy metálico”, por esa inclinación tan extrema a librarse de los dos electrones que lo separan de la estabilidad. Conduce la electricidad mejor que el cobre, aunque no lo podamos usar para eso porque duraría muy poco como metal al exponerlo al aire, claro. Y su apariencia es la que debe ser, aunque estoy seguro de que, si preguntas a cualquiera que te diga cómo es el calcio, prácticamente todo el mundo te dirá que es blanco… porque no están pensando en el calcio. Pero de eso hablamos en un momento.

En lo que suele pensar la gente cuando se le habla de “calcio” es en cosas que lo contienen formando parte de compuestos, y en ese caso suele tratarse de sustancias blancas — la leche, los huesos o la cal. Porque, aunque hizo falta llegar al siglo XIX para que Davy consiguiera aislar calcio, habíamos estado utilizando varios de sus compuestos más comunes durante milenios, aunque no supiéramos lo que realmente eran. ¿Cómo podríamos no haberlo usado, aunque fuera ciegamente, siendo tan abundante por todas partes?

El nombre de calcio proviene del latín calcis, es decir, cal, que se refiere a más de un compuesto del calcio. Estoy seguro de que has oído hablar de la cal viva y la cal muerta o cal apagada: se trata de óxido de calcio (CaO) e hidróxido de calcio (Ca(OH)₂) respectivamente. El óxido de calcio (la “cal viva”) se obtiene con relativa facilidad de las rocas calizas: el carbonato de calcio (CaCO₃) es tremendamente común en la corteza terrestre, y si se calienta lo suficiente (hasta unos 800 ºC), se descompone de la siguiente manera:

CaCO₃ → CaO + CO₂

El óxido de calcio resultante es de un intenso color blanco, y se ha utilizado durante muchos siglos en la construcción, como conglomerante o para pintar casas: eso es precisamente “encalar” una casa, y ese precioso color blanquísimo se debe al óxido de calcio… pero lo que ves al mirar esas casas (salvo que lo hagas justo cuando las están encalando) no es CaO (cal viva), sino CaCO₃. Porque la cuestión es que el óxido de calcio reacciona con varias cosas, con lo que no es común verlo tal cual.

Con el tiempo, si se deja al aire, se combina lentamente con el CO₂ para formar de nuevo el carbonato de calcio del que provenía, y eso es lo que ves normalmente al mirar casas encaladas. Eso sí, seguro que has oído que la cal viva es peligrosa, ¡y vaya si lo es! La reacción con el CO₂ no es un problema, pero sí lo es la que se produce con el agua. El óxido de calcio reacciona muy violentamente con ella de forma exotérmica, liberando ingentes cantidades de calor y convirtiéndose entonces en hidróxido de calcio (Ca(OH)₂, “cal muerta”):

CaO + H₂O → Ca(OH)₂

El peligro, claro está, es que los seres vivos tenemos agua en cantidad, y la reacción con el óxido de calcio hace que la cal viva deshidrate nuestros tejidos, “robándonos” el agua y, de paso, liberando muchísimo calor, con lo que nos deshidrata y a la vez nos quema. La cal viva puede utilizarse de este modo como desinfectante. Sin embargo, aunque la “cal muerta” (el hidróxido) es una base bastante fuerte, no produce esa violenta reacción (ha perdido su “vitalidad”, en términos más antiguos). Si se calienta lo suficiente el Ca(OH)₂ –hasta unos 500 ºC– vuelve a descomponerse de nuevo en los dos compuestos anteriores, con lo que se puede volver a obtener la “cal viva” a partir de la “muerta”. Aquí puedes ver a unos espabilados fabricando una “piscina climatizada” con óxido de calcio y agua (como decía mi abuela, “si es que tiene que haber de todo en este mundo”):

Algunas descripciones del famoso fuego griego indican que el agua, lejos de apagarlo, hacía las llamas más intensas; por tanto, es posible que uno de sus ingredientes fuera precisamente el CaO, ya que su reacción con agua, mezclado con otros compuestos que puedan arder, tendría precisamente ese efecto hasta que toda la cal viva se hubiera convertido ya en hidróxido de calcio. El hidróxido de calcio, por cierto, también tiene un bonito color blanco:

Hidróxido de calcio (cal muerta).

Otra propiedad curiosa del óxido de calcio es que, si se calienta lo suficiente, brilla con una luz muy blanca e intensísima: tan intensa que, durante parte del siglo XIX, se utilizó en los focos de los teatros. Se trata de las ya casi olvidadas “luces de calcio”, como ésta de Londres de mediados del siglo XIX:

Pero, aparte del carbonato cálcico de las rocas calizas o el mármol, existe otro mineral muy común en distintas formas mediante el que también hemos tenido contacto con el calcio sin saberlo durante años: se trata del yeso o aljez, que no es más que sulfato de calcio hidratado (CaSO₄·2H₂O). La mayor parte de las tizas con las que escribimos en pizarra están hechas, precisamente, de CaSO₄·2H₂O (antiguamente eran de carbonato cálcico, pero creo que no quedan ya muchas de ésas).

Afloramiento de aljez en Cuenca, España.

También utilizamos otros compuestos de calcio para diversos usos. Dos de los más conocidos son el cloruro de calcio (CaCl₂), con el que a veces se cubren calles o carreteras para disminuir el punto de congelación del agua y así evitar que se forme hielo sobre ellas, y el hipoclorito de calcio (Ca(ClO)₂), que se emplea a menudo como desinfectante y fungicida, por ejemplo en piscinas.

Finalmente, gran parte del calcio con el que estamos familiarizados tiene origen biológico, una vez más en compuestos que tienen muy a menudo color blanco, de ahí que pensemos en “blanco” cuando hablamos de calcio, a pesar de que su aspecto real en forma pura sea el de la foto de arriba. El propio carbonato cálcico (CaCO₃) forma parte de muchas conchas, caparazones y estructuras rígidas de invertebrados, y muchas rocas sedimentarias tienen precisamente ese origen biológico. Al haber tal cantidad de calcio en la corteza, y ser tan fácil formar compuestos con él, se trata de una fuente de estructuras más o menos rígidas muy accesible, y los seres vivos, a lo largo de su evolución, se han aprovechado de este hecho.

Conchas de nautilus (Wikipedia/FDL).

En el caso de los vertebrados, las sales de calcio son una parte fundamental de los huesos y los dientes. Además del carbonato de calcio, son todavía más abundantes las sales de este metal con fósforo, principalmente hidroxiapatita, un fosfato de calcio que forma cristales con la suficiente consistencia como para ser empleado en nuestra estructura ósea. Para que te hagas una idea de la importancia del calcio en nuestro cuerpo, no existe otro metal más abundante dentro de ti, y sólo cuatro elementos químicos en más cantidad. Un ser humano adulto contiene aproximadamente un kilogramo de calcio, ¡que se dice pronto! Un 99% de todo ese calcio está en nuestro esqueleto, y es el calcio el principal responsable de que nuestro esqueleto sea más o menos opaco a los rayos X, dada su masa atómica relativamente alta.

Hidroxiapatita en abundancia — cráneo de hipopótamo (Wikipedia/FDL).

De ahí, entre otras razones, que sea esencial un consumo de calcio suficiente durante el crecimiento: en esa etapa somos auténticas “fábricas de hueso”, y esos cristales de hidroxiapatita no se construyen solos. La carencia de calcio puede acarrear problemas durante toda la vida (y la osteoporosis es un buen ejemplo de ello), pero es, por lo tanto, especialmente peligrosa durante la niñez y adolescencia. La vitamina D₃ o colecalciferol regula la absorción de calcio en el intestino, con lo que incluso si se tiene un aporte suficiente de calcio en la dieta durante la niñez, es posible tener déficit de calcio. De ahí que esta vitamina se denomine también vitamina del raquitismo, ya que su carencia provoca esa enfermedad durante el crecimiento, al no haber suficiente calcio para formar hidroxiapatita y, con ella, unos huesos sanos.

El colecalciferol se puede obtener de alimentos que lo contienen, como la leche y los huevos, y también es producido por nuestro propio organismo en la piel, con la intervención de radiación ultravioleta B procedente del Sol. Ésta es una de esas situaciones de equilibrio difícil: por un lado, esa radiación es tan energética que puede producir cáncer, y por otro nos permite “fabricar” una vitamina esencial para nosotros. Como en tantas otras cosas, en la moderación está la perfección.

Vitamina D₃ (colecalciferol).

Este versátil y abundante metal tiene otras funciones esenciales en nuestro organismo además de la estructural. Ya hablamos de la importancia del potasio en la transmisión del impulso nervioso y en la ósmosis celular. Los iones de calcio, Ca²⁺, también desempeñan un papel crucial en ambas; la hipocalcemia (una concentración demasiado baja de iones de calcio en la sangre) tiene como algunos de sus síntomas calambres y contracciones involuntarias de los músculos.

Eso sí, tampoco es bueno un exceso de calcio: la hipercalcemia puede dañar nuestras células (que sólo pueden soportar una concentración determinada de este metal), y provocar fatiga, arritmia cardíaca e incluso –si es un exceso muy grande– coma y parada cardíaca. Además, nuestro organismo es sabio, pero no perfecto: cuando no dispone de suficiente calcio, recupera parte de él en los riñones, pero si hay demasiado lo filtra allí para librarse de él… con lo que puede formar cálculos renales de oxalato cálcico (Ca(COO)₂) y, con ellos, un dolor difícil de describir para quien no los ha tenido.

Cálculo renal de oxalato de calcio. Sí, a mí también me da grima.

De modo que, por una parte, tenemos calcio en forma de sales que dan consistencia a nuestros huesos, y por otro en la sangre y las células en forma de iones que regulan distintos procesos biológicos, con lo que la cosa se complica: nuestro cuerpo es capaz de convertir uno en el otro, según las necesidades. Por ejemplo, si no tienes suficiente calcio en la sangre, se irá “robando” calcio de las sales de los huesos para paliar ese déficit… con lo que un problema en una de las dos formas de calcio de nuestro cuerpo puede propagarse a la otra.

Esta regulación del calcio se produce principalmente por el equilibrio entre dos hormonas. La calcitonina, producida en el tiroides, hace que se absorba menor cantidad de calcio en el intestino, que se reabsorba menos en los riñones (con lo que se excreta más en la orina), y evita que el calcio de los huesos pase al plasma sanguíneo. Y es la propia presencia de iones Ca²⁺ en sangre la que favorece la producción de calcitonina, con lo que el problema “se resuelve a sí mismo” (salvo por la formación de los cálculos renales que he mencionado antes, claro).

Calcitonina.

La “enemiga” de la calcitonina es la hormona paratiroidea, que hace exactamente lo contrario: favorece la producción de vitamina D, la absorción de calcio en el intestino, la reabsorción en los riñones y la “extracción” de calcio de los huesos para llevarlo a la sangre. Una vez más, en un vertebrado sano esta hormona se produce en mayor cantidad cuando los niveles de calcio en sangre son demasiado bajos. Si todo es correcto, los problemas se resuelven solos.

Pero claro, es posible que algo vaya mal independientemente de la cantidad de calcio que tomamos en la dieta: si nuestros niveles hormonales no son correctos, nuestro cuerpo puede estar actuando como si tuviera demasiado calcio cuando en realidad no es así, o al revés. Aunque no se trate de ninguna de las dos hormonas que he mencionado antes, la disminución de estrógenos en la mujer durante la menopausia es una de las principales causas de osteoporosis, incluso con una dieta con una cantidad aceptable de calcio.

De modo que el calcio no es, tal vez, uno de los elementos más exóticos dada su abundancia y propiedades poco espectaculares, pero está por todas partes, no sólo en cosas que fabricamos, sino en nuestro propio cuerpo. También los elementos humildes merecen su momento de gloria, ¿no?

Como siempre que hablo de cosas de las que no sé mucho, los biólogos que veáis afirmaciones que os pongan los pelos de punta, ya sabéis: me lo decís y corrijo lo que buenamente pueda. Eso sí, recordad que puede tratarse de una simplificación para hacer las cosas asequibles, tampoco hay que ponerse demasiado puntillosos.

En la próxima entrada, la serie entra por fin con el primer elemento “raro”: el escandio.

Para saber más:

• Calcio / Calcium
• Cal viva / Quicklime
• Cal muerta / Slaked lime
• Calcium (biology)

Si alguno compra de vez en cuando en Amazon y tiene cuenta allí, con tiempo y ganas podríais escribir alguna valoración, que está todavía muy pelada la descripción del librito. En cualquier caso, es una muy buena noticia (y es gracias a Lulu, que de vez en cuando sorprende con cosas como ésta). Ya os contaremos si vendemos mucho o poco a través de Amazon: por un lado, lo visita mucha gente, pero por otro se trata de un sitio fundamentalmente para angloparlantes. Veremos.

El invento del que hablaremos hoy, como sucede a veces en la serie Inventos ingeniosos, no tiene nada que ver con el anterior (el teléfono). Por si no conoces esta serie, en ella miramos con detenimiento cosas que tenemos alrededor y en las que a veces no pensamos, para escudriñar su historia, el cómo y el porqué de su funcionamiento… pero en este caso unos cuantos de vosotros sí habéis pensado en el invento de hoy, porque ha sido una sugerencia común de varios lectores habituales (de ahí que le dediquemos un artículo). Hoy hablaremos del pegamento.

A diferencia de algunos de los inventos que hemos mencionado últimamente, el origen del pegamento se pierde en la prehistoria. La razón es evidente, comparando con el último artículo de la serie: conseguir hablar con alguien que está a mil kilómetros de distancia es difícil, y requiere de una tecnología relativamente avanzada. Lograr que dos cosas se adhieran utilizando alguna sustancia sólo requiere de mirar a tu alrededor y pensar un rato, y no demasiado largo.

Por lo tanto, el concepto de “pegamento”, en su forma más primitiva, se descubrió múltiples veces en lugares distintos, con éxitos variados, y es imposible dar una fecha exacta de su primera utilización. Si alguna vez has notado como tus dedos se quedaban pegados y pringosos tras tocar la resina de un pino o cualquier otro árbol resinoso, miel o agua con azúcar, sabes lo que quiero decir.

El primer uso documentado que conocemos es realmente antiguo, tanto que ni siquiera se debe al Homo sapiens: se trata de restos de alquitrán vegetal, con una huella dactilar y signos de haber sido trabajado con una herramienta de sílex, encontrados en Königsaue, Alemania. Aunque siempre es difícil estar absolutamente seguros de la fecha exacta y autoría de cosas así, los arqueólogos piensan que el trozo de alquitrán tiene unos 80 000 años y fue utilizado por una tribu Neanderthal para ayudar a unir cabezas de herramientas o armas a sus mangos. Detalles aparte, es evidente que la tecnología más primitiva produce algún tipo de pegamento de manera casi inevitable.

El alquitrán de origen vegetal ha sido, de hecho, uno de los dos tipos fundamentales de pegamento empleados por el ser humano durante milenios (en un momento hablaremos del otro). Básicamente se trata de un refinamiento del simple hecho de coger resina. Se calienta madera –que puede ser de pino, corteza de abedul u otras, dependiendo de la zona– hasta 400-700 ºC, en ausencia de oxígeno para que no arda, y el resultado es doblemente provechoso: por un lado, se obtiene carbón vegetal, que tiene un poder calorífico muy superior al de la madera. Por otro lado, se obtiene alquitrán vegetal, que es mucho más resistente que la resina y mantiene la adhesión con más intensidad y durante más tiempo.

Horno para producir alquitrán vegetal de Öland, Suecia (Wikipedia/FDL).

Pero hay muchas otras soluciones de baja tecnología para obtener sustancias similares, sobre todo si no importa demasiado el poder adhesivo o que la adhesión dure muchos años: puede emplearse simplemente miel o cera de abejas, clara de huevo, harina con agua, azúcar con agua, goma arábiga, látex… hay tantos métodos posibles que es absurdo plantearse una cultura, incluso aunque no tenga una tecnología avanzada, que no haya empleado más de un “pegamento” diferente.

Aparte del alquitrán de origen vegetal, el otro rey de los pegamentos naturales es la cola de origen animal, obtenida generalmente cocinando restos animales ricos en tejido conjuntivo (o conectivo). Estoy convencido, aunque no he conseguido encontrar datos de sus primeros usos más allá de los egipcios, que la cola animal tiene también su origen en la prehistoria: es aún más fácil de obtener que el alquitrán que he mencionado antes, si se dispone simplemente de un animal muerto y una olla con agua.

Cola animal (Wikipedia/FDL).

Tan común fue su uso desde tiempos ancestrales que el nombre que damos hoy al colágeno proviene del griego kolla, es decir, cola, ya que los griegos producían cola animal, como todas las culturas contemporáneas, a mansalva. “Colágeno” es algo así como “generador de pegamento”, tal ha sido su importancia en ese aspecto a lo largo de nuestra historia. Cuando se cocina cualquier resto que tenga colágeno (y lo hay en la piel, en los huesos, en los tendones…) éste se rompe por hidrólisis y forma una gelatina que sirve bastante bien de pegamento, aunque tiene sus limitaciones: igual que el alquitrán vegetal, no es tan resistente como los pegamentos químicos modernos, y no aguanta bien las altas temperaturas.

Sin embargo –como siempre que hablo de algo de lo que no sé, son bienvenidas las correcciones y ampliaciones–, creo que la cola de origen animal se sigue usando en determinados trabajos más o menos artesanales que requieren de sus propiedades específicas, como sucede en la construcción de algunos instrumentos musicales de categoría, ya que los pegamentos químicos impedirían poder abrirlos sin dañar la madera, y con la cola animal se puede despegar y luego volver a pegar una pieza con otra sin problemas. A veces, no ser un adhesivo muy fuerte es mejor que serlo.

Además, según lo que nos comenta dyopithecus, la estructura a nivel molecular de la cola animal curada, al ser más ordenada que la de pegamentos sintéticos, transmite mejor el sonido entre piezas del instrumento.

De modo que, durante milenios, empleamos básicamente materia vegetal o animal “cocinada” para producir sustancias pegajosas, que funcionaban bastante bien pero no pegaban con demasiada intensidad ni duraban mucho tiempo. Para llegar más allá hacía falta una química científica, algo que nos llevó bastante desarrollar, y sobre todo una química orgánica avanzada, por razones que discutiremos luego. Hacían falta pegamentos químicos, y tuvimos que esperar hasta el siglo XX para obtenerlos — son esos pegamentos los que tú, querido y paciente lector de El Tamiz, has utilizado seguramente a lo largo de tu vida, aunque los nombres técnicos son bastante más raros que los que solemos emplear.

En 1912, el químico alemán Fritz Klatte nos proporcionó el primero de ellos. Klatte descubrió que, al hacer reaccionar eteno (o etileno, C₂H₄) con el ácido acético (CH₃COOH) del vinagre, se obtenía agua y otro compuesto, el acetato de vinilo (C₄H₆O₂); y este compuesto podía unirse a sí mismo, formando larguísimas cadenas con eslabones de acetato de vinilo. Se obtenía así un polímero gomoso, flexible y de olor intenso: el acetato de polivinilo o PVA (del inglés polyvinyl acetate).

Acetato de polivinilo (cola blanca).

Es posible que ese nombre no te diga mucho, pero te aseguro que lo has utilizado muchas veces: no es ni más ni menos que la base de la cola blanca. Básicamente, el PVA forma una emulsión con agua, y cuando se deja al aire, el agua se va evaporando, la cola se seca y se endurece. Aunque ya sé que desde entonces hemos desarrollado pegamentos más resistentes y que se fijan antes, el PVA fue una verdadera revolución en la historia del pegamento: demostró que, utilizando nuestros conocimientos químicos, podíamos crear un adhesivo más potente que los naturales que habíamos empleado hasta entonces. Además, la cola blanca es baratísima de producir y menos peligrosa que muchos otros adhesivos químicos, con lo que seguimos utilizándola hoy en día.

El siguiente avance necesario era obtener un adhesivo rápido: algo que no requiriese de un largo secado, como el del acetato de polivinilo. Para eso hubo que esperar de nuevo a que la química orgánica avanzase, y a que se produjese una de esas coincidencias sin las que esta serie sería mucho más aburrida. Puedo garantizar que, igual que la cola blanca, también lo conoces y lo has utilizado, pero remontémonos a sus sorprendentes orígenes.

El año: 1942, en plena Segunda Guerra Mundial. En los laboratorios de la empresa Kodak, Harry Coover se encontraba experimentando con diversas resinas acrílicas para tratar de obtener un plástico transparente que pudiera emplearse en las miras telescópicas de los rifles. Como sucede en estos casos, hubo muchos ensayos, mucha prueba y error: algunos materiales no eran suficientemente transparentes, otros no tenían la suficiente consistencia… y uno de ellos era insufrible, endiabladamente pegajoso. Se trataba del metil 2-cianoacrilato (C₅H₅NO₂), y Coover, evidentemente, lo descartó.

Estructura del metil 2-cianoacrilato (Dominio público).

Sin embargo, unos años después, en 1951 Coover volvió a toparse con este pegajoso compuesto de nuevo. Esta vez estaba trabajando para Eastman junto con Fred Joyner para desarrollar un plástico transparente para la cabina de aviones de combate. Sí, lo has adivinado: el metil 2-cianoacrilato hizo su aparición y fue descartado por pegajoso una segunda vez. Pero en este caso Coover, Joyner y la propia empresa no dejaron la cosa ahí, y siguieron experimentando con el compuesto y otros similares (llamados, en general, cianoacrilatos), pero esta vez para lo que de verdad servían: para pegar cosas.

En 1958 la empresa patentó el Eastman #910, y los cianoacrilatos pronto se convirtieron en una revolución, y fueron comercializados con muchos nombres diferentes por empresas distintas. Aunque las propiedades de unos y otros eran relativamente distintas, todos tenían unas propiedades fundamentales en común, y siguen siendo hoy uno de los pegamentos más utilizados. Dependiendo del país en el que vivas, habrás empleado cianoacrilatos bajo el nombre de Loctite, Superglue (que puedes ver a la izquierda (Wikipedia/FDL), Krazy Glue, Kola Loka, La gotita, Pegaloca…, de modo que estoy seguro de que conoces bien su comportamiento y apariencia.

Sin embargo, puede que no sepas algunas cosas curiosas sobre los cianoacrilatos. Por ejemplo, mientras que la cola blanca se endurece cuando se seca, decir que un cianoacrilato “se seca”, aunque todos nos entendamos, es incorrecto. No sólo eso, es lo más alejado de la realidad que podría decirse, porque estos compuestos funcionan exactamente al revés: en su forma líquida, las moléculas están sueltas, pero cuando se ponen en contacto con iones hidroxilo (OH^-), el cianoacrilato hace lo mismo que Klatte había logrado con el acetato de vinilo: se polimeriza. Forma largas cadenas, se convierte en un sólido y “se seca”.

Pero ¿dónde se encuentran más comúnmente iones hidroxilo? ¡En el agua! Si tratases de pegar algo con un cianoacrilato y no hubiera ni pizca de agua cerca, no conseguirías pegar nada, porque lo que hace no es “secarse”, es “humedecerse” para volverse sólido. Evidentemente, no hacen falta muchos iones OH^- para que estos compuestos se polimericen, o estaríamos mojándolos para pegar cosas. Simplemente con la humedad del aire basta. De hecho, si te dejas un bote abierto, el problema no es que se evapore nada (los cianocrilatos se evaporan y pueden resultar tóxicos, pero eso no hace que se “sequen”), sino que entre aire húmedo y esto haga que se polimerice y solidifique.

Por eso probablemente has notado una propiedad bastante irritante de estos pegamentos: estás intentando pegar algo, y no lo consigues bien. Sin embargo, te cae una gotita en el dedo, tocas otro dedo… ¡y se quedan pegados con una rapidez tremenda! ¿Por qué? Porque nuestra piel suele estar bastante más húmeda que el ambiente, con lo que somos perfectos para que los cianoacrilatos se polimericen sobre nosotros (esto es importante, y de ello hablaremos en un momento).

Ya sé que saber todo esto no es demasiado práctico (aunque espero que sí curioso), pero sí puedo darte información que te sirva la próxima vez que uses un cianoacrilato (además de poder decir “voy a usar un cianoacrilato” y ganarte el respeto de tus amigos y familiares… o tal vez no): si no consigues que dos superficies se peguen bien, prueba a echar tu aliento sobre ellas justo antes de poner el pegamento. La humedad “extra” puede ayudar bastante.

Otro dato que también puede resultarte útil: los cianoacrilatos reaccionan con algunas fibras naturales, como el algodón, de manera exotérmica, con lo que las calientan, y si la temperatura es lo suficientemente alta pueden llegar a hacerlas arder. Moraleja: no pegues cosas de algodón con cianoacrilatos así como así, o te puedes encontrar con esto:

Por otro lado, si estás perdido en el bosque y no tienes cerillas, pero sí una algodón y Superglue… pues ya sabes. Y, ya que hablamos de supervivencia, los cianoacrilatos también se utilizan en medicina: su “avidez de agua” los hace adhesivos casi perfectos para cerrar heridas, que suelen estar bien húmedas. Se realizaron ya pruebas en la Guerra de Vietnam, aunque los primeros cianoacrilatos, como el metil 2-cianoacrilato de Coover, eran irritantes de la piel. Aunque los pegamentos comerciales de hoy, en su mayoría, también lo son (porque pegan mejor que los que no lo son), hoy en día se emplean cianoacrilatos no irritantes como sustitutos de los famosos “puntos” en determinadas situaciones — no sé cuándo ni cómo, así que si hay algún médico en la sala que sepa de esto, ampliamos un poco el artículo.

Otra propiedad curiosa (y que no está de más conocer) de los cianoacrilatos es que, si la temperatura baja lo suficiente, se vuelven frágiles y quebradizos. Si tienes algún objeto pegado que quieres separar pero no tienes acceso a la superficie pegada (si lo tienes, sigue leyendo), puedes conseguir separarlo metiéndolo en el congelador, ¡si cabe, claro!

Finalmente, los cianoacrilatos se disuelven muy bien en diversas sustancias orgánicas. Como he dicho antes, mojar estos pegamentos para reblandecerlos no sirve de nada (salvo que el agua esté muy, muy caliente, pero entonces no es el agua quien lo logra, sino el calor), pero pueden emplearse disolventes orgánicos. El mejor de todos es el cloruro de metileno (o cloruro de meteno), que desgraciadamente es tóxico. El más empleado por su ubicuidad es la propanona, la acetona del quitaesmalte.

Antes de seguir con algunos otros pegamentos químicos modernos, ¿ves ya en qué se parecen todos los que hemos descrito hasta ahora? Aunque unos pegamentos funcionan de manera diferente a otros a nivel microscópico, la idea general es siempre la misma, y voy a tratar de explicarla de la manera más sencilla posible. Si eres químico, tápate los ojos o visita alguna página seria, o puede que sufras manía homicida cuando leas los siguientes párrafos y te veas expuesto a las simplificaciones que voy a hacer. Estas avisado.

Todos los adhesivos que hemos mencionado tienen dos cosas en común: moléculas larguísimas, en una emulsión de algún líquido en unos casos, o “rotas” en sus eslabones en otros, pero en estado más o menos líquido, con viscosidad variable en cualquier caso; y un endurecimiento, ya sea por la evaporación del disolvente o por la reacción con algún compuesto, que o bien construye esas largas cadenas (polímeros) o bien las fija cuando se quedan sin el líquido. Y todos tienen estas cosas en común por algo, claro.

Básicamente, cualquier pegamento es muy “móvil” cuando no se ha “curado”: o bien los eslabones de los polímeros o bien los propios polímeros, al formar parte de un líquido, pueden moverse con relativa libertad, de modo que se entrelazan alegremente unos con otros, se introducen en los poros de los materiales con los que entran en contacto, e incluso se unen en distintos puntos a esos materiales debido a enlaces de hidrógeno, fuerzas de van der Waals o incluso enlaces químicos “de verdad”. Si no pudieran moverse con esa libertad, tal vez en algunos puntos se uniesen a los otros materiales por casualidad, pero no podrían “encajar” en tantos puntos de anclaje como lo hacen mientras son “libres”.

La segunda parte del proceso es justo la contraria: algo desencadena una “solidificación”, y los polímeros se quedan donde están, sin posibilidad de moverse con tanta libertad como antes. Antes estaban más o menos entrelazados entre ellos aunque se podían deslizar, pero ahora esos “nudos” los amarran, creando una masa consistente. Y antes se habían deslizado sobre los materiales que tocaban, retorciéndose y adaptándose a ellos hasta formar muchos “puntos de anclaje”, químicos o simplemente físicos. Pero con la nueva inmovilidad tras “secarse” (ya hemos visto que esto puede significar justo lo contrario, pero entiendes lo que quiero decir), todos esos puntos de anclaje son ahora permanentes.

Por eso, cuando se ha curado, puedes tocar el pegamento sin quedarte pegado: puede que las moléculas de tu dedo formen, por casualidad, algún enlace con alguno de los polímeros, pero como éstos no pueden moverse para colocar sus eslabones en los sitios adecuados, no se conseguirá formar ni de lejos el número necesario de enlaces para que lo notes. La inmovilidad de los polímeros los incapacita para “agarrarse” a nada de forma eficaz.

Lo que se tiene entonces es una especie de madeja de miles de millones de hilos, que forman nudos unos con otros y que están unidos al otro material, con fuerzas muy pequeñas en cada punto, pero en millones de puntos. La fuerza que logran todos juntos puede llegar a ser muy grande, ya que se trata de “hilos” de tamaño molecular, con lo que hay una cantidad ingente de ellos por unidad de superficie.

¿Qué es lo que determina entonces las propiedades de uno u otro pegamento de los que hemos hablado y de los que hablaremos en un momento? Por un lado, el grado de resistencia, que depende del tamaño de los polímeros, el número de “puntos de anclaje” que pueden formar con los distintos materiales y la fuerza de esos enlaces, que depende de si son físicos o químicos y de qué clase. Por otro, el tipo de condiciones que desatan el “curado” del pegamento — temperatura, compuestos químicos, humedad, lo que sea, y el tiempo que se tarda en producir ese “secado”. Y finalmente, el tipo de condiciones que pueden volver de nuevo “móviles” a los polímeros, o romper sus eslabones — una vez más, temperatura, humedad, compuestos químicos como la acetona, etc.

De modo que, si te explico cómo funcionan algunos otros de los pegamentos modernos, verás que son similares en concepto a los que hemos visto, y no voy a detenerme tanto en ellos porque tampoco es para eso. Son muy comunes las resinas epoxi, que funcionan de un modo similar a los cianoacrilatos.

Si las has usado, sabes que son dos “pastas” diferentes, que suelen tener colores diferenciados para que no haya confusiones y que a veces se llaman “resina” y “endurecedor”. Por separado, son más o menos viscosas: cada una de ellas está formada por monómeros (”eslabones” de la futura cadena), que no se unen unos a otros. Sin embargo, cada extremo de los eslabones de la resina puede unirse a un extremo de los eslabones del endurecedor, y también a los materiales con los que entra en contacto. Por lo tanto, cuando se mezclan las dos pastas, rápidamente los eslabones van enlazándose unos con otros, alternados los de la resina y el endurecedor, con lo que se produce la polimerización, es decir, la formación de los largos “hilos” que se entrelazan y proporcionan la resistencia al pegamento ya curado.

Resina epoxi (Wikipedia/FDL).

Las resinas epoxi se utilizan en muchos campos, y especialmente en la industria, ya que son de los pegamentos industriales más resistentes. Fueron desarrolladas en los años 30 por Grenlee y Castan, y no son tan frecuentemente usadas como los cianoacrilatos o el acetato de polivinilo, porque son más caras y, según el tipo, pueden ser más tóxicas.

Finalmente, no quiero terminar sin mencionar los pegamentos termofusibles, que tienen un mecanismo de funcionamiento que estoy seguro comprenderás bien si has entendido lo anterior. Estos pegamentos están formados por polímeros que pueden deslizarse unos sobre otros cuando superan cierta temperatura (dependiendo del uso que se le quiera dar y el peligro que se quiera aceptar al emplearlos, se elige una temperatura u otra), con lo que se licúan y fluyen muy bien, como fideos recién hechos. Por tanto, normalmente se introduce una barra del polímero en una pistola de pegamento, que tiene una resistencia eléctrica que calienta el polímero por encima de su temperatura de fusión, con lo que por el “cañón” de la pistola sale un fluido viscoso formado por cadenas del polímero “resbaladizas”, que luego, al enfriarse de nuevo, vuelven a entrelazarse y pegarse entre ellos, atrapándose unos a otros y al material sobre el que se han vertido.

Pistola de pegamento termofusible (Wikipedia/FDL).

Desde luego, hay muchos otros tipos de pegamentos y colas, pero creo que tras hablar de estos puedes comprender el mecanismo básico de funcionamiento de todos los demás. Según avanza nuestra ingeniería química, somos capaces de crear pegamentos más resistentes, que soporten una variedad de condiciones mayor, y que se “curen” más deprisa… idealmente, reduciendo al mismo tiempo su toxicidad, aunque todo esto depende, por supuesto, del fin al que queremos destinarlos, ya que a veces estamos dispuestos a renunciar a alguna de estas propiedades para que otra sea como deseamos.

Espero que, especialmente quienes pedísteis esta entrada, hayáis disfrutado con tanta palabreja extraña y sepáis más o menos lo que está pasando cuando hagáis reaccionar el cianoacrilato con el H₂O del ambiente para “atar” una superficie a otra con polímeros. Se siguen aceptando sugerencias para las próximas entregas de la serie.

Para saber más (en general, si doy un enlace en español y otro en inglés, el segundo es más completo):

• Pegamento / Glue
• Acetato de polivinilo / Polyvinyl acetate
• Cianoacrilatos / Cyanoacrilates
• Resina epoxi / Epoxy
• Neanderthals “used glue to make tools”

En las últimas entradas de la serie acerca del Sistema Solar hemos explorado Marte de cabo a rabo, hablando sobre aspectos generales del planeta, geografía, exploración moderna de su superficie, posibilidades de vida y especulaciones sobre una futura colonización y terraformación. Hoy finalizamos nuestra visita al Planeta Rojo hablando acerca de sus dos pequeños satélites, Fobos y Deimos.

Fobos (izquierda) y Deimos (derecha). Crédito: NASA.

Cuando digo “pequeños” no me estoy refiriendo a un tamaño ligeramente inferior al de nuestra Luna, sino a algo realmente minúsculo, tan pequeño que su descubrimiento es recientísimo en la historia de la humanidad: es imposible ver estas dos pequeñas Lunas desde la Tierra sin utilizar un telescopio de gran potencia. Pero esto no quiere decir que no sospechásemos de su existencia desde hace bastante tiempo… aunque por razones bastante poco consistentes.

Fue el alemán Johannes Kepler quien primero sugirió que Marte podría tener satélites aunque no pudiéramos verlos, y no sólo eso: propuso la idea de que se trataría, con mucha probabilidad, de dos lunas. Sin embargo, antes de que te quites el sombrero ante el genio de Kepler, espera a conocer su razonamiento: la Tierra tiene un satélite, y Júpiter cuatro. Ya que la órbita de Marte se encuentra entre esos dos planetas, es lógico pensar que tendrá un número intermedio de satélites. Y dada la perfección de la Naturaleza, parece razonable suponer que el número de satélites seguirá una progresión geométrica sencilla: 1, 2, 4…, con lo que Marte probablemente tiene dos lunas.

Sí, Kepler era un genio y merece que nos quitemos el sombrero por muchas otras cosas… pero aquí, aunque acertó en su conclusión, su argumento no tiene ni pies ni cabeza, y parte de una premisa falsa. En primer lugar, hoy sabemos que Júpiter no tiene cuatro satélites sino docenas de ellos: las cuatro lunas con las que contaba Kepler eran los cuatro satélites descubiertos por Galilego (llamados satélites galileanos de Júpiter, y de los que hablaremos cuando corresponda), y las otras muchas lunas de Júpiter eran simplemente demasiado pequeñas para ser vistas con los primitivos telescopios de entonces. Así que, de cuatro, nada.

Además, el número de satélites de los planetas no se ajusta a ninguna progresión geométrica dependiendo de su distancia al Sol: ¿por qué iba a hacerlo? Hoy en día puede parecer sorprendente un argumento basado en la “perfección de la Naturaleza”, que se parece más a los razonamientos ancestrales sobre un número perfecto de planetas y órbitas que fuesen curvas perfectas, pero como ves aún se empleaban con relativa frecuencia en tiempos de Kepler. En fin, el caso es que, aunque de chiripa, acertó.

Hubo que esperar más de dos siglos para que los telescopios avanzaran lo suficiente como para confirmar la afortunada hipótesis de Kepler: en 1877, el astrónomo estadounidense Asaph Hall observó por primera vez las dos lunas de Marte en menos de una semana, utilizando un gran telescopio de 66 centímetros de diámetro. No se trata de una casualidad, ya que Hall intentaba determinar precisamente si Marte tenía satélites o no y, si los tenía, cuántos eran. Además, estaba realmente interesado en poder entrar en su casa (de eso hablaremos dentro de un rato). El caso es que era ya evidente por entonces que, si no se había observado ninguna luna antes, o bien no existían o bien debían ser necesariamente objetos muy pequeños. Cuando Hall observó las dos lunas se confirmó que eran, efectivamente, minúsculos satélites.

Henry Madan, de Eton College, sugirió el nombre de los dos satélites: Fobos y Deimos, dos de los hijos de Ares y dioses menores del Miedo y el Terror respectivamente. Hay aquí una desgraciada inconsistencia (sin importancia, pero bueno), en el sentido de que utilizamos el nombre latino de Marte para referirnos al planeta, pero no empleamos Timor y Metus para sus lunas, sino los nombres griegos de Fobos y Deimos.

Pedanterías aparte, observando el tránsito de ambas lunas frente a Marte fue posible rápidamente calcular el radio de sus órbitas a partir del período orbital: Fobos tardaba unas siete horas y media en dar una vuelta a Marte, y Deimos algo más de un día. Por lo tanto, el radio de la órbita de Fobos era de unos 9 400 km, y el de la órbita de Deimos unos 23 500 km. Compara esto con los datos de la Luna alrededor de la Tierra: unos 28 días y 384 000 km. ¡Fobos y Deimos están prácticamente pegados a Marte!

Órbitas de Fobos y Deimos. Crédito: JiFish/CC 2.5 Attribution Sharealike License.

Poco más supimos sobre estos dos minúsculos satélites durante bastante tiempo, pero en el siglo XX pudimos conocer mucho más sobre ellos, y sobre todo en la última parte del siglo, cuando todas las sondas que hemos mencionado al hablar de Marte, aunque enfocadas fundamentalmente sobre Ares, empezaron a mirar de reojo a Fobos y Deimos. Aunque aún no hemos posado ningún objeto sobre ellas (de eso hablaremos al final del artículo), ya sabemos bastante sobre los dos hermanos; sin embargo, aún no hemos respondido a todas nuestras preguntas.

Fobos, el más cercano al planeta, es el satélite mayor, aunque es una mota de polvo comparado con nuestra Luna. Es tan pequeño que ni siquiera es redondo: tiene una forma irregular de unos 26,8 km x 22,4 km x 18,4 km, y una minúscula masa de unos 10¹⁶ kg. Ya sé que es difícil poner esto en perspectiva, pero nuestra propia Luna tiene una masa de 7,3·10²² kg, es decir, la masa de unos siete millones de Fobos. Vamos, que más que miedo, Fobos da risa.

Por cierto, este mini-satélite es un buen argumento contra las tonterías que se oyen de vez en cuando acerca de la gravedad Lunar. Seguro que lo has oído o leído alguna vez: “Si estás en la Luna, la gravedad es tan pequeña que, si no tienes cuidado y saltas con demasiado entusiasmo, ¡puedes no volver a caer, y perderte en el vacío del espacio!” Esto, por supuesto, es absolutamente falso, y es evidente que es así si piensas lo siguiente: si estuvieras de pie sobre la superficie de Fobos y saltaras con todas tus fuerzas… volverías a caer de nuevo sobre su superficie. La velocidad de escape de Fobos, esta pequeña roca espacial, es de unos 40 km/h, algo ridículo astronómicamente hablando, pero suficiente para atrapar a un ser humano sin ayuda tecnológica.

Fobos, fotografiado por la Mars Reconnaissance Orbiter en 2008. Versión a 3374×3300 px. Crédito: NASA.

Además de ser un satélite muy pequeño, Fobos es muy poco denso: unos 1 900 kg/m³, algo más de la mitad de la densidad de nuestra Luna. Esto nos hace pensar que es muy poroso, y que probablemente tiene un gran contenido en hielo en su interior. Habrá que esperar a que alguna de nuestras futuras misiones se pose sobre él para saber más sobre este aspecto, pero la estructura y la composición de Fobos lo asemejan mucho a cuerpos del cinturón de asteroides entre Marte y Júpiter, lo que se ha considerado durante mucho tiempo una pista sobre su posible origen.

Para hacerte una idea lo más cercana a la realidad posible del aspecto y el tamaño de este satélite, te recomiendo que veas este vídeo (mpg), en el que se aproxima más a su color real y puede verse el enorme tamaño aparente de Marte visto desde el planeta. Puedes encontrar alguna animación más de esta luna en la página de la que procede el vídeo.

Aunque Fobos es tan pequeño, orbita tan cerca de Marte que es perfectamente visible desde su superficie… ¡pero no en todas partes! A menudo pensamos en los satélites de otros planetas como en equivalentes más o menos pequeños o grandes de nuestra Luna, pero hay diferencias importantes dependiendo de las características de la órbita del satélite, no sólo su tamaño. Éste es un buen ejemplo de ello.

Tamaños aparentes comparados de la Luna y Fobos desde sus respectivos planetas.

Desde luego, la diferencia de tamaño con nuestra Luna, aunque Fobos esté mucho más cerca de su planeta que nuestra Selene del nuestro, es evidente: Fobos tiene más o menos la tercera parte del tamaño angular que la Luna, cuando se mira desde la superficie marciana. Pero hay más diferencias fundamentales — por ejemplo, el tamaño aparente de Fobos varía bastante según desde dónde se mira. En la Tierra, el que estés más o menos al norte o al sur no influye mucho en el tamaño de la Luna en el cielo, porque la distancia entre el satélite y la Tierra es tan grande que la diferencia entre uno y otro caso es muy pequeña en comparación. Pero Fobos está muy cerca de Marte, y orbita en un plano ecuatorial.

Por lo tanto, si estás cerca del ecuador marciano, verás un Fobos relativamente grande, pero si viajases hacia el norte o el sur, el tamaño aparente de la luna iría disminuyendo, ya que te estarías alejando de ella una distancia mensurable comparada con la que hay entre Fobos y la superficie del planeta. Pero pasaría algo aún más raro: como Fobos va, por así decirlo, “casi a ras de suelo”, según viajaras hacia uno de los polos, además de hacerse cada vez más pequeño el satélite estaría más y más cerca del horizonte. Y llegaría un momento, cuando alcanzases una latitud de unos 70º, que dejarías de verlo completamente: desde los polos de Marte, Fobos es completamente invisible.

Pero es que aquí no acaba lo raro, visto desde un punto de vista terrestre. En nuestro planeta, puesto que la Luna tarda casi un mes en dar una vuelta, lo que determina su movimiento aparente en el cielo a lo largo de un día es la rotación terrestre: la Luna sale por el este, asciende en el cielo y se pone por el oeste, como el Sol y las demás estrellas. Los movimientos de todos esos cuerpos celestes son tan lentos comparados con la rotación de la Tierra que es ésta la que determina el movimiento que vemos en el cielo.

¡Pero Fobos va muy rápido! Como he dicho antes, da una vuelta cada siete horas y media. Pero, si recuerdas la primera entrada sobre Marte, dijimos allí que la duración de un día marciano era ligeramente superior a la del terrestre, unas 24 horas y 40 minutos. Dicho de otro modo, Fobos gira alrededor del centro de Marte bastante más rápido que el propio planeta. ¿La consecuencia al mirarlo en el cielo? Fobos sale por el oeste, se mueve a una velocidad terrorífica por el cielo (para ser una luna, claro está) y se pone por el este en poco más de cuatro horas… y en unas pocas más aparece de nuevo por el oeste y recorre el firmamento una segunda vez. Raro, ¿eh?

Fobos es tan pequeño que no puede crear verdaderos eclipses, ya que su tamaño angular en el cielo es menor que el del Sol, y esto a pesar del pequeño tamaño del Astro Rey visto desde Marte. De modo que el Miedo no produce sombras sobre el suelo marciano, sino simplemente penumbra. Nuestras sondas han tomado fotos de esta penumbra desde sus órbitas:

Penumbra de Fobos sobre Marte (imagen tomada por la Mars Global Surveyor). Crédito: NASA.

Más valiosas aún son las imágenes tomadas por Opportunity (uno de los dos MER, de los que hablamos hace unas semanas), en las que el pequeño robot miró hacia arriba según Fobos pasaba frente al Sol, con lo que tenemos secuencias de fotografías del tránsito de esta luna frente al disco solar. Estos tránsitos duran muy poco tiempo (alrededor de medio minuto) ya que, como he dicho antes, Fobos se mueve con relativa rapidez por el firmamento y el Sol es muy pequeño visto desde el Planeta Rojo:

Crédito: NASA.

Si pudieras acercarte a la Luna la verías en todo su siniestro esplendor. Nuestras sondas, desde las Viking hasta las actuales, han tomado multitud de imágenes de Fobos, y nos han revelado con creciente detalle una Luna irregular y oscura, muy oscura: uno de los cuerpos más oscuros de todo el Sistema Solar. Aunque sea irregular en general, hay una estructura que domina el aspecto de Fobos y que resulta evidente al mirar casi cualquier imagen del satélite:

Cráter Stickney. Imagen tomada por la Mars Reconnaissance Orbiter. Versión a 1836×1362 px. Crédito: NASA.

Se trata del cráter Stickney, un nombre que seguro te resulta familiar si has leído las novelas de Kim Stanley Robinson que recomendamos al hablar de Marte. El nombre honra a Chloe Angeline Stickney Hall, la mujer de Asaph Hall, quien –de acuerdo con la leyenda, a saber si cierta o falsa–, cuando el astrónomo estaba a punto de darse por vencido mientras buscaba las lunas de Marte, se negó a permitirle entrar en casa hasta que encontrase algo. Incluso si es cierto que sucedió esto, no sé si la buena mujer merece honores o críticas: a mí no me haría mucha gracia que me hicieran eso, aunque fuera en aras de la Ciencia.

El caso es que el cráter Stickney es un verdadero monstruo, comparado con el tamaño de Fobos: tiene unos 9 km de diámetro, alrededor de la mitad del de la Luna. El impacto que lo creó tiene que haber sido tremendo. Por si te lo estás preguntando, el pequeño cratercillo que tiene dentro, y que se debe por supuesto a algún impacto posterior, no tiene nombre. También puedes ver líneas difuminadas que apuntan hacia el interior del cráter en sus pendientes: se trata probablemente de deslizamientos de tierra y pequeñas “avalanchas” de material que ha caído hacia el fondo del cráter debido a la débil, pero no nula, gravedad de Fobos.

La otra estructura más evidente de Fobos, y que también puedes ver en la foto de arriba, es el conjunto de estrías, como cicatrices, que lo recorren de cabo a rabo. Al principio se pensó que eran radiales respecto al cráter Stickney, y que se trataba de surcos creados por trozos del cuerpo que impactó contra Fobos entonces. Sin embargo, la Mars Express tomó multitud de fotos para observar la dirección de estos surcos, y no están centrados en Stickney, sino en la “proa” de Fobos, es decir, la parte de la Luna que está “delante” en su movimiento alrededor de Marte. Por lo tanto, hoy pensamos que son surcos formados por pequeños cuerpos contra los que ha ido chocando Fobos: a lo largo de los eones que Fobos lleva orbitando Marte, algunos impactos sobre la superficie del Planeta Rojo han desprendido pedazos de roca (algunos de ellos, como ya dijimos, se han convertido en meteoritos al llegar a la Tierra), y Fobos se ha topado con unos cuantos de ellos, que lo han “herido” con esas cicatrices.

Desgraciadamente para Fobos, no sólo acabará “herido”, sino “muerto”: está condenado a ser destruido, como no puede ser de otra forma en una tragedia griega que se precie. Para entender el porqué, debes haber entendido el progresivo alejamiento entre la Luna y la Tierra, de modo que, si no lo leíste en su momento, mejor lo haces ahora antes de seguir con este artículo.

Entre Marte y Fobos sucede lo mismo que explicamos entre la Tierra y la Luna… pero al revés. La clave de la cuestión es que la Luna gira alrededor de la Tierra más lentamente que la Tierra sobre su eje, de modo que el “pico estirado” que ve la Luna en la Tierra debido a las mareas está siempre por delante de ella, y nuestro satélite roba parte de la energía de rotación de la Tierra y se va alejando de ella poco a poco. Pero Fobos gira mucho más rápido alrededor que Marte que la rotación del planeta alrededor de su eje. Como consecuencia, Fobos ve el “pico de marea” por detrás de él, y se va frenando poco a poco, transfiriendo energía al Planeta Rojo y descendiendo lenta pero inexorablemente.

Desde luego, Marte casi ni se entera de esta ganancia de energía, porque Fobos es muy pequeño, pero el Miedo sí que nota la pérdida, leve pero constante: cada año, Fobos se acerca 20 centímetros a Marte, con lo que sus días están contados. En un abrir y cerrar de ojos (astronómico, claro) de unos 11 millones de años, Fobos habrá dejado de existir. Las dos opciones son igualmente catastróficas para la pequeña luna: o bien impactará contra Marte, o bien acabará convertido en un efímero anillo de rocas y polvo. Lo que suceda depende de la consistencia del propio Fobos.

Según el satélite se vaya acercando a Marte, las fuerzas de marea serán cada vez mayores. Para cualquier satélite existe un límite, denominado límite de Roche, que marca la distancia a la que las fuerzas de marea son más intensas que la atracción gravitatoria del propio satélite sobre su estructura, con lo que si se traspasa el límite de Roche y no hay otras fuerzas involucradas, el satélite se rompe en pedazos, desgarrado por las mareas del planeta principal. Si Fobos es más o menos “harinoso” sin muchas fuerzas internas ajenas a la gravedad, ése será su destino: se romperá en fragmentos, y éstos orbitarán Marte durante un tiempo hasta caer finalmente hacia su superficie y no dejar rastro del oscuro satélite.

Pero el límite de Roche no es infranqueable: recuerda que marca la distancia a la que las mareas ganan a la presión gravitatoria del propio satélite, pero ¿y si hay otras fuerzas? Existen lunas en el Sistema Solar, por ejemplo, que están más cerca de sus planetas que el límite de Roche (hablaremos de ellas cuando corresponda, así que paciencia), ya que su estructura es lo suficientemente sólida y consistente, debida a fuerzas de tensión interna de las rocas, como para soportar las mareas del planeta. Si Fobos es una de estas lunas “resistentes”, no será desgarrada por las mareas pero seguirá descendiendo hacia Ares hasta convertirse en un meteorito e impactar contra el suelo, tras perder parte de su masa en la atmósfera marciana.

Deimos, fotografiado por la Mars Reconnaissance Orbiter. Crédito: NASA.

El hermano menor de Fobos, Deimos, es bastante menos interesante que el primero, de modo que no dedicaremos tanto espacio a él. Se trata de un objeto aún más minúsculo que Fobos: tiene sólo 15 km x 12,2 km x 4 km de tamaño, y tiene una masa de unos 1,5·10¹⁵ kg. Es aún más oscuro que Fobos: su albedo es de 0,068, es decir, refleja únicamente un 6,8% de la luz que recibe. Como puedes comprender, el brillo de la imagen de arriba no es el real, pero si lo fuera, no verías mucho.

Igual que Fobos, Deimos es muy similar a algunos asteroides carbonáceos poco densos, y tiene un par de cráteres relativamente grandes, Swift y Voltaire. Se trata en este caso de honrar a dos escritores muy famosos, François-Marie Arouet (Voltaire) y Jonathan Swift, que describieron en sendas historias (que voy a permitirme la libertad de etiquetar como “ciencia-ficción”) las dos lunas de Marte. Voltaire lo hizo en Micromégas y Swift en Los Viajes de Gulliver. ¿Por qué predijeron tan bien la realidad siglos antes del descubrimiento de Fobos y Deimos por Hall? Porque se basaron en las ideas, irracionales pero correctas, de Kepler.

Cráteres Swift y Voltaire. Crédito: NASA.

Deimos es aún menos denso que Fobos (sólo un 10% más denso que el agua), y en el resto de sus características es una luna más corriente que su hermano mayor. Igual que Fobos, siempre presenta la misma cara a Marte, y orbita en el plano ecuatorial, aunque bastante más lejos que Fobos: algo más de 23 000 km. Sigue siendo una distancia muy pequeña, pero no tan extrema como la del otro satélite. Como consecuencia, Deimos tarda más de un día marciano en dar una vuelta al planeta, con lo que hace lo normal — sale por el este y se pone por el oeste.

Al ser más pequeño que Fobos y estar bastante más lejos que él de Marte, desde la superficie del planeta la minúscula luna tiene un tamaño aparente muy, muy pequeño. En la noche marciana tiene un brillo similar al de Venus en nuestro cielo, no sólo por el tamaño y distancia, sino también por el pequeño albedo del satélite. Igual que Fobos, cuando pasa frente al Sol oculta una pequeña parte del disco solar (más pequeña aún, claro), y tenemos imágenes de su tránsito frente al Sol tomadas por Spirit y Opportunity, igual que en el caso de Fobos:

Crédito: NASA.

Para conocer mejor estas dos lunas hace falta que nos posemos sobre ellas y, si es posible, tomemos muestras del material del que están compuestas. Para ello hay varias misiones planeadas por distintos países. Conseguirlo es menos difícil de lo que podría parecer: el viaje hasta otros cuerpos del Sistema Solar no es algo muy complicado, si somos pacientes; el problema es alcanzar su superficie con la suficiente delicadeza, algo más complicado cuanto mayor es el cuerpo… y Fobos y Deimos son tan pequeños que esto no es un obstáculo. Sí, 40 km/h de velocidad de escape es mucho para un ser humano, pero no para una sonda.

De las dos misiones con planes concretos, la británica planea enviar un vehículo de transporte hasta la órbita marciana alrededor de 2016. Una pequeña sonda se separaría entonces del vehículo, se posaría en Fobos y allí realizaría diversos experimentos taladrando y examinando la superficie del satélite. Su función esencial sería recoger muestras del suelo fobiano, y luego volver al vehículo “madre”, que lo traería de vuelta a la órbita terrestre. Finalmente, la pequeña sonda se separaría de nuevo del vehículo y caería sobre la superficie terrestre, con lo que tendríamos en las manos regolito fobiano con el que experimentar a nuestro gusto. Fíjate en que digo todo con condicionales, porque no estoy muy seguro aún de que esto vaya realmente a realizarse.

La segunda misión también tiene Fobos como destino, pero está bastante más avanzada y me da mucha mejor impresión. Se trata de un proyecto fundamentalmente ruso, denominado Фобос-Грунт (Fobos-Grunt, o Suelo-Fobos), aunque llevará consigo instrumentos de otros países, como China, Estados Unidos y Finlandia. En este caso, una parte de la sonda será la que se desprenda del resto tras posarse en Fobos, y la que vuelva a la Tierra con las muestras correspondientes. Mi característica favorita de esta misión es el hecho de que el vehículo de retorno no encenderá sus motores desde el suelo de Fobos: utilizará muelles para dar un salto (recuerda la escasa gravedad del satélite) y, una vez en el punto más alto de su trayectoria, encenderá los motores para escapar del satélite y luego regresar a la Tierra.

Diseño de Fobos-Grunt. Crédito: ESA.

Фобос-Грунт tiene una fecha preliminar de lanzamiento muy cercana: Octubre de 2009, y una fecha de regreso de 2012. Sin embargo, es posible que todo no esté listo para entonces, con lo que haya que esperar a la siguiente “ventana de lanzamiento” que garantiza un mínimo gasto de energía, 2011. En mi opinión, mejor esperar y hacer las cosas bien que precipitarse. Ya parece que los instrumentos finlandeses sólo van a poder viajar con esta sonda si su lanzamiento se retrasa ese par de años, así que de ese modo ganamos todos si somos un poco pacientes.

Con las muestras obtenidas, tal vez podamos responder a la principal duda que tenemos respecto a los hijos de Ares: ¿se trata, como muchos piensan, de asteroides “descolocados” de sus órbitas por Júpiter y atrapados finalmente por la gravedad marciana, de planetesimales que llevan con el Planeta Rojo casi desde el principio, de fragmentos del propio Marte arrancados por algún impacto…? En cualquier caso, como ves, Ares y sus hijos son el objetivo de multitud de futuras misiones espaciales. Veremos qué nos deparan.

En la próxima entrada de la serie nos alejaremos aún más del Sol, y alcanzaremos el cinturón de asteroides.

Para saber más:

• Fobos (en español, escasito)
• Phobos (en inglés, más completo)
• Deimos (en español, más escaso aún)
• Deimos (en inglés, mucho más completo)
• Phobos-Grunt (en inglés)